
醇脫氫酶(Alcohol Dehydrogenase,ADH)是一類廣泛存在于生物體内的氧化還原酶,其核心功能是催化伯醇或仲醇與相應醛/酮之間的可逆轉化,同時伴隨輔酶NAD⁺/NADH或NADP⁺/NADPH的氧化還原反應。從分子機制角度分析,ADH通過鋅離子介導的催化中心實現底物脫氫,其活性位點由半胱氨酸、組氨酸等氨基酸殘基構成特異性結合口袋。
該酶蛋白在人體代謝中具有關鍵作用:
根據《酶學方法》(Methods in Enzymology)第3卷記載,人類ADH家族包含7類22種同工酶,分子量介于80-85 kDa之間,最適pH範圍為8.5-10.0。國際生物化學與分子生物學聯合會(IUBMB)将其系統編號為EC 1.1.1.1,屬于氧化還原酶超家族成員。近年研究顯示,ADH基因多态性與酒精依賴症風險顯著相關,其中ADH1B*2等位基因可提升酶活性達40倍。
工業應用方面,美國化學會《生物化學雜志》指出,重組ADH已成功用于手性藥物中間體合成,其立體選擇性可達99%以上。在臨床診斷中,血清ADH活性檢測被納入急性酒精中毒的輔助診斷指标體系。
醇脫氫酶(Alcohol Dehydrogenase,ADH)是一種在生物體内廣泛存在的氧化還原酶,主要參與醇類物質的代謝過程。以下從多個角度進行詳細解釋:
醇脫氫酶是短鍊醇代謝的關鍵酶,能催化伯醇(如乙醇)和仲醇的脫氫反應,生成相應的醛或酮,同時将NAD⁺還原為NADH。在人體中,它主要分布于肝髒、胃腸道及腎髒等器官,是酒精(乙醇)代謝的核心酶類。約90-95%的酒精通過其氧化途徑分解。
其催化反應可表示為: $$ text{伯醇} + text{NAD}^+ rightarrow text{醛} + text{NADH} + text{H}^+ text{仲醇} + text{NAD}^+ rightarrow text{酮} + text{NADH} + text{H}^+ $$ 該酶屬于鋅蛋白,依賴鋅離子維持活性,且能作用于多種底物(如乙醇、半縮醛等)。
工業上常用酵母或動物肝髒提取的ADH,商品化酶制劑需在4℃冷藏保存,但活性會隨時間逐漸下降。
醇脫氫酶是生物體内醇類代謝的核心酶,其活性直接影響酒精的分解效率及人體對酒精的耐受性。
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