
醇脱氢酶(Alcohol Dehydrogenase,ADH)是一类广泛存在于生物体内的氧化还原酶,其核心功能是催化伯醇或仲醇与相应醛/酮之间的可逆转化,同时伴随辅酶NAD⁺/NADH或NADP⁺/NADPH的氧化还原反应。从分子机制角度分析,ADH通过锌离子介导的催化中心实现底物脱氢,其活性位点由半胱氨酸、组氨酸等氨基酸残基构成特异性结合口袋。
该酶蛋白在人体代谢中具有关键作用:
根据《酶学方法》(Methods in Enzymology)第3卷记载,人类ADH家族包含7类22种同工酶,分子量介于80-85 kDa之间,最适pH范围为8.5-10.0。国际生物化学与分子生物学联合会(IUBMB)将其系统编号为EC 1.1.1.1,属于氧化还原酶超家族成员。近年研究显示,ADH基因多态性与酒精依赖症风险显著相关,其中ADH1B*2等位基因可提升酶活性达40倍。
工业应用方面,美国化学会《生物化学杂志》指出,重组ADH已成功用于手性药物中间体合成,其立体选择性可达99%以上。在临床诊断中,血清ADH活性检测被纳入急性酒精中毒的辅助诊断指标体系。
醇脱氢酶(Alcohol Dehydrogenase,ADH)是一种在生物体内广泛存在的氧化还原酶,主要参与醇类物质的代谢过程。以下从多个角度进行详细解释:
醇脱氢酶是短链醇代谢的关键酶,能催化伯醇(如乙醇)和仲醇的脱氢反应,生成相应的醛或酮,同时将NAD⁺还原为NADH。在人体中,它主要分布于肝脏、胃肠道及肾脏等器官,是酒精(乙醇)代谢的核心酶类。约90-95%的酒精通过其氧化途径分解。
其催化反应可表示为: $$ text{伯醇} + text{NAD}^+ rightarrow text{醛} + text{NADH} + text{H}^+ text{仲醇} + text{NAD}^+ rightarrow text{酮} + text{NADH} + text{H}^+ $$ 该酶属于锌蛋白,依赖锌离子维持活性,且能作用于多种底物(如乙醇、半缩醛等)。
工业上常用酵母或动物肝脏提取的ADH,商品化酶制剂需在4℃冷藏保存,但活性会随时间逐渐下降。
醇脱氢酶是生物体内醇类代谢的核心酶,其活性直接影响酒精的分解效率及人体对酒精的耐受性。
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