别構效應英文解釋翻譯、别構效應的近義詞、反義詞、例句

英語翻譯：

【化】 allosteric effect

分詞翻譯：

别的英語翻譯：

leave; other
【醫】 allo-

構的英語翻譯：

compose; construct; fabricate; form; make up
【機】 groove

效應的英語翻譯：

effect
【醫】 effect

專業解析

在生物化學領域，别構效應（英文：Allosteric Effect）是指蛋白質（通常為酶或受體）的一個位點與特定分子（稱為效應物，Effector）結合後，引起蛋白質空間構象（即三維結構）的改變，進而影響該蛋白質其他位點（通常是活性位點）功能的現象。這種效應是生物體内調節蛋白質功能（尤其是代謝途徑中酶活性）的一種重要機制。

以下從漢英詞典角度并結合專業背景進行詳細解釋：

核心機制 (Core Mechanism)
- 别構 (Allosteric)： "别"指"另外的"、"不同的"，"構"指"結構"、"構象"。因此，"别構"指發生在蛋白質分子上遠離其活性位點的另一個特定部位（别構位點，Allosteric Site）。
- 效應 (Effect)：指在别構位點發生結合事件（效應物結合）所産生的功能性結果。這種結合通過誘導蛋白質四級結構的改變（構象變化），最終影響活性位點對底物的親和力或催化效率。
- 英文對應：Allosteric (Greek: allos = other, stereos = solid/space) refers to adifferent site on the protein molecule.Effect refers to thefunctional consequence (activation or inhibition) at the active site resulting from binding at this different site.
關鍵特點 (Key Characteristics)
- 協同性 (Cooperativity)：這是别構效應中最著名的特征，尤其在多亞基蛋白質（如血紅蛋白）中表現明顯。當一個亞基結合了效應物（或底物）并發生構象變化後，這種變化會傳遞給其他亞基，使其對後續效應物（或底物）的親和力發生改變（通常是增加，即正協同；有時是減少，即負協同）。例如，血紅蛋白結合第一個氧分子後，構象改變使其更容易結合後續的氧分子。
- 效應物類型 (Types of Effectors)：
  - 别構激活劑 (Allosteric Activator)：結合到别構位點後，增強蛋白質活性（如增加對底物的親和力或催化速率）。
  - 别構抑制劑 (Allosteric Inhibitor)：結合到别構位點後，降低蛋白質活性。
- 構象變化 (Conformational Change)：效應物結合誘導的蛋白質構象變化是别構效應發生的物理基礎。這種變化通常涉及蛋白質亞基的相對移動或特定結構域的重新排列。
- 生理意義 (Physiological Significance)：别構調節是一種快速、可逆的調節方式，允許細胞根據代謝需求（通過效應物濃度變化）精确、高效地調控關鍵酶的活性和代謝通路的流量。例如，ATP作為别構抑制劑抑制糖酵解途徑中的磷酸果糖激酶，防止能量過剩時不必要的糖分解。
與相關概念的區别 (Distinction from Related Concepts)
- 競争性抑制 (Competitive Inhibition)：抑制劑與底物競争結合活性位點，不涉及别構位點和構象變化。增加底物濃度可逆轉抑制。
- 非競争性抑制 (Non-competitive Inhibition)：抑制劑可結合活性位點或其它部位，但結合後不阻止底物結合，而是降低酶的催化效率。傳統非競争性抑制不必然涉及别構位點引起的構象變化，但别構抑制是一種特殊類型的非競争性抑制（因為效應物結合在别構位點，不影響底物結合，但改變酶功能）。

經典實例 (Classic Example): 血紅蛋白（Hemoglobin）是闡述别構效應的經典例子。氧氣（O₂）作為效應物（同時也是底物）結合到血紅蛋白亞基的血紅素鐵上（活性位點功能），引起亞基構象變化（從緊張态T-state轉變為松弛态R-state），這種變化通過亞基界面傳遞，顯著提高其他亞基對後續氧分子的親和力（正協同效應）。2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）則作為别構抑制劑，結合在血紅蛋白分子中心的空腔（别構位點），穩定其脫氧構象（T-state），降低其對氧的親和力。

總結 (Summary): 别構效應是一種通過效應物在遠離活性位點的别構位點結合，誘導蛋白質構象變化，從而調節其活性位點功能的機制。它是生物體内實現代謝途徑精細調控、信號轉導和分子協同作用（如血紅蛋白的氧運輸）的核心原理之一。其關鍵特征包括發生在"别"的位點、引起構象"變"化、産生功能"效"應，以及常伴隨的協同性。

來源說明：以上定義和解釋基于生物化學領域的标準概念，可參考權威生物化學教材，如：

Lehninger Principles of Biochemistry (Nelson, D. L., & Cox, M. M.)
Biochemistry (Stryer, L., Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J.)
Harper's Illustrated Biochemistry (Murray, R. K., et al.)

網絡擴展解釋

别構效應（又稱變構效應）是生物體内蛋白質（尤其是寡聚蛋白）與特定分子結合後，其空間構象發生改變，進而導緻生物活性變化的現象。以下是綜合多個來源的詳細解釋：

一、核心定義

别構效應指蛋白質的活性部位與非活性部位（别構部位）結合配體後，通過構象變化調節其功能。例如：

正協同效應：如血紅蛋白結合第一個氧分子後，其他亞基更易結合氧（呈S型曲線）；
負協同效應：如某些酶的終産物抑制自身活性（呈類雙曲線）。

二、作用機制

構象改變：配體（如小分子、離子）結合到蛋白質的别構部位，引發蛋白質整體或局部三維結構變化。
活性調節：構象變化可能增強（激活）或減弱（抑制）蛋白質功能。

三、分類

同促效應：相同配體結合引起的協同作用（如血紅蛋白的氧結合）；
異促效應：不同配體結合不同部位引發的調控（如别構酶受底物和效應物雙重影響）。

四、生物學意義

代謝調節：别構酶通過反饋抑制快速調整代謝速率，避免資源浪費；
信號傳遞：如G蛋白偶聯受體通過構象變化傳遞細胞信號；
適應性功能：血紅蛋白的别構效應提高氧氣運輸效率。

五、經典案例

血紅蛋白：四個亞基通過别構效應實現氧結合的協同性，增強肺部攝氧能力；
天冬氨酸轉氨甲酰酶（ATCase）：受CTP反饋抑制，調節嘧啶合成。

别構效應是生物體維持穩态的重要機制，其研究對藥物設計（如靶向别構位點的抑制劑）和酶工程有重要意義。