别构效应英文解释翻译、别构效应的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 allosteric effect

分词翻译：

别的英语翻译：

leave; other
【医】 allo-

构的英语翻译：

compose; construct; fabricate; form; make up
【机】 groove

效应的英语翻译：

effect
【医】 effect

专业解析

在生物化学领域，别构效应（英文：Allosteric Effect）是指蛋白质（通常为酶或受体）的一个位点与特定分子（称为效应物，Effector）结合后，引起蛋白质空间构象（即三维结构）的改变，进而影响该蛋白质其他位点（通常是活性位点）功能的现象。这种效应是生物体内调节蛋白质功能（尤其是代谢途径中酶活性）的一种重要机制。

以下从汉英词典角度并结合专业背景进行详细解释：

核心机制 (Core Mechanism)
- 别构 (Allosteric)： "别"指"另外的"、"不同的"，"构"指"结构"、"构象"。因此，"别构"指发生在蛋白质分子上远离其活性位点的另一个特定部位（别构位点，Allosteric Site）。
- 效应 (Effect)：指在别构位点发生结合事件（效应物结合）所产生的功能性结果。这种结合通过诱导蛋白质四级结构的改变（构象变化），最终影响活性位点对底物的亲和力或催化效率。
- 英文对应：Allosteric (Greek: allos = other, stereos = solid/space) refers to adifferent site on the protein molecule.Effect refers to thefunctional consequence (activation or inhibition) at the active site resulting from binding at this different site.
关键特点 (Key Characteristics)
- 协同性 (Cooperativity)：这是别构效应中最著名的特征，尤其在多亚基蛋白质（如血红蛋白）中表现明显。当一个亚基结合了效应物（或底物）并发生构象变化后，这种变化会传递给其他亚基，使其对后续效应物（或底物）的亲和力发生改变（通常是增加，即正协同；有时是减少，即负协同）。例如，血红蛋白结合第一个氧分子后，构象改变使其更容易结合后续的氧分子。
- 效应物类型 (Types of Effectors)：
  - 别构激活剂 (Allosteric Activator)：结合到别构位点后，增强蛋白质活性（如增加对底物的亲和力或催化速率）。
  - 别构抑制剂 (Allosteric Inhibitor)：结合到别构位点后，降低蛋白质活性。
- 构象变化 (Conformational Change)：效应物结合诱导的蛋白质构象变化是别构效应发生的物理基础。这种变化通常涉及蛋白质亚基的相对移动或特定结构域的重新排列。
- 生理意义 (Physiological Significance)：别构调节是一种快速、可逆的调节方式，允许细胞根据代谢需求（通过效应物浓度变化）精确、高效地调控关键酶的活性和代谢通路的流量。例如，ATP作为别构抑制剂抑制糖酵解途径中的磷酸果糖激酶，防止能量过剩时不必要的糖分解。
与相关概念的区别 (Distinction from Related Concepts)
- 竞争性抑制 (Competitive Inhibition)：抑制剂与底物竞争结合活性位点，不涉及别构位点和构象变化。增加底物浓度可逆转抑制。
- 非竞争性抑制 (Non-competitive Inhibition)：抑制剂可结合活性位点或其它部位，但结合后不阻止底物结合，而是降低酶的催化效率。传统非竞争性抑制不必然涉及别构位点引起的构象变化，但别构抑制是一种特殊类型的非竞争性抑制（因为效应物结合在别构位点，不影响底物结合，但改变酶功能）。

经典实例 (Classic Example): 血红蛋白（Hemoglobin）是阐述别构效应的经典例子。氧气（O₂）作为效应物（同时也是底物）结合到血红蛋白亚基的血红素铁上（活性位点功能），引起亚基构象变化（从紧张态T-state转变为松弛态R-state），这种变化通过亚基界面传递，显著提高其他亚基对后续氧分子的亲和力（正协同效应）。2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）则作为别构抑制剂，结合在血红蛋白分子中心的空腔（别构位点），稳定其脱氧构象（T-state），降低其对氧的亲和力。

总结 (Summary): 别构效应是一种通过效应物在远离活性位点的别构位点结合，诱导蛋白质构象变化，从而调节其活性位点功能的机制。它是生物体内实现代谢途径精细调控、信号转导和分子协同作用（如血红蛋白的氧运输）的核心原理之一。其关键特征包括发生在"别"的位点、引起构象"变"化、产生功能"效"应，以及常伴随的协同性。

来源说明：以上定义和解释基于生物化学领域的标准概念，可参考权威生物化学教材，如：

Lehninger Principles of Biochemistry (Nelson, D. L., & Cox, M. M.)
Biochemistry (Stryer, L., Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J.)
Harper's Illustrated Biochemistry (Murray, R. K., et al.)

网络扩展解释

别构效应（又称变构效应）是生物体内蛋白质（尤其是寡聚蛋白）与特定分子结合后，其空间构象发生改变，进而导致生物活性变化的现象。以下是综合多个来源的详细解释：

一、核心定义

别构效应指蛋白质的活性部位与非活性部位（别构部位）结合配体后，通过构象变化调节其功能。例如：

正协同效应：如血红蛋白结合第一个氧分子后，其他亚基更易结合氧（呈S型曲线）；
负协同效应：如某些酶的终产物抑制自身活性（呈类双曲线）。

二、作用机制

构象改变：配体（如小分子、离子）结合到蛋白质的别构部位，引发蛋白质整体或局部三维结构变化。
活性调节：构象变化可能增强（激活）或减弱（抑制）蛋白质功能。

三、分类

同促效应：相同配体结合引起的协同作用（如血红蛋白的氧结合）；
异促效应：不同配体结合不同部位引发的调控（如别构酶受底物和效应物双重影响）。

四、生物学意义

代谢调节：别构酶通过反馈抑制快速调整代谢速率，避免资源浪费；
信号传递：如G蛋白偶联受体通过构象变化传递细胞信号；
适应性功能：血红蛋白的别构效应提高氧气运输效率。

五、经典案例

血红蛋白：四个亚基通过别构效应实现氧结合的协同性，增强肺部摄氧能力；
天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）：受CTP反馈抑制，调节嘧啶合成。

别构效应是生物体维持稳态的重要机制，其研究对药物设计（如靶向别构位点的抑制剂）和酶工程有重要意义。