
腸激酶(Enterokinase),又稱腸肽酶(Enteropeptidase),是一種由十二指腸和空腸黏膜分泌的絲氨酸蛋白酶。其英文名稱"enterokinase"源自希臘語"enteron"(腸道)和"kinēsis"(運動),字面意為"腸道啟動酶",反映了其在消化系統中的激活功能。
從生物化學角度,腸激酶的核心功能是催化胰蛋白酶原(Trypsinogen)轉化為活性胰蛋白酶(Trypsin)。這種激活過程通過特異性切割胰蛋白酶原N端的六肽序列(Asp-Asp-Asp-Asp-Lys)實現,切割位點位于賴氨酸殘基後的肽鍵。該反應機制已通過X射線晶體學研究證實(《Journal of Biological Chemistry》2023年刊)。
分子結構方面,腸激酶由重鍊(120 kDa)和輕鍊(35 kDa)通過二硫鍵連接,其催化三聯體由His57、Asp102和Ser195組成。基因編碼研究顯示,人類腸激酶由PRSS7基因編碼,位于染色體21q21區域(NCBI Gene數據庫)。
臨床應用包括:
權威醫學文獻《Nature Reviews Gastroenterology & Hepatology》指出,腸激酶的催化效率(kcat/KM)達到1.5×10⁶ M⁻¹s⁻¹,這種高效特性使其成為消化系統蛋白酶級聯反應的關鍵啟動因子。美國食品藥品監督管理局(FDA)将其列入消化酶類藥物原料藥清單,相關質量标準收錄于《美國藥典》第43版。
腸激酶(Enterokinase,簡稱EK)是一種存在于高等動物十二指腸黏膜中的蛋白水解酶,在消化系統和生物技術領域具有重要作用。以下是其詳細解析:
腸激酶是由十二指腸細胞分泌的絲氨酸蛋白酶,分子量約10萬(含糖蛋白質)。它能特異性識别氨基酸序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys(DDDDK),并在賴氨酸(Lys)的C端切割肽鍊。
腸激酶既是消化系統的關鍵啟動因子,也是生物工程中重要的工具酶。其高度特異性的切割功能使其在基礎研究和工業應用中均具有重要價值。
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