
肠激酶(Enterokinase),又称肠肽酶(Enteropeptidase),是一种由十二指肠和空肠黏膜分泌的丝氨酸蛋白酶。其英文名称"enterokinase"源自希腊语"enteron"(肠道)和"kinēsis"(运动),字面意为"肠道启动酶",反映了其在消化系统中的激活功能。
从生物化学角度,肠激酶的核心功能是催化胰蛋白酶原(Trypsinogen)转化为活性胰蛋白酶(Trypsin)。这种激活过程通过特异性切割胰蛋白酶原N端的六肽序列(Asp-Asp-Asp-Asp-Lys)实现,切割位点位于赖氨酸残基后的肽键。该反应机制已通过X射线晶体学研究证实(《Journal of Biological Chemistry》2023年刊)。
分子结构方面,肠激酶由重链(120 kDa)和轻链(35 kDa)通过二硫键连接,其催化三联体由His57、Asp102和Ser195组成。基因编码研究显示,人类肠激酶由PRSS7基因编码,位于染色体21q21区域(NCBI Gene数据库)。
临床应用包括:
权威医学文献《Nature Reviews Gastroenterology & Hepatology》指出,肠激酶的催化效率(kcat/KM)达到1.5×10⁶ M⁻¹s⁻¹,这种高效特性使其成为消化系统蛋白酶级联反应的关键启动因子。美国食品药品监督管理局(FDA)将其列入消化酶类药物原料药清单,相关质量标准收录于《美国药典》第43版。
肠激酶(Enterokinase,简称EK)是一种存在于高等动物十二指肠黏膜中的蛋白水解酶,在消化系统和生物技术领域具有重要作用。以下是其详细解析:
肠激酶是由十二指肠细胞分泌的丝氨酸蛋白酶,分子量约10万(含糖蛋白质)。它能特异性识别氨基酸序列Asp-Asp-Asp-Asp-Lys(DDDDK),并在赖氨酸(Lys)的C端切割肽链。
肠激酶既是消化系统的关键启动因子,也是生物工程中重要的工具酶。其高度特异性的切割功能使其在基础研究和工业应用中均具有重要价值。
奥生多龙坝摆式给料机并行分配算法不对称人字形电力熔线掉字符堆叠器多头钻机翻模板冈下肌高度的自治权格式化输入工业人寿保险公司光学镜片解散权茎突下颌的克伦来因氏手术陪审团的意见不一喷淋洗涤器起色气肿疽杆菌人行道桑葚体上胸骨室丛双缝衍射水解的树脂单宁醇