【化】 Michaelis constant
米氏常數（Michaelis constant，Km）是酶動力學研究中的核心參數，用于量化酶與底物之間的結合親和力。該概念由德國生物化學家Leonor Michaelis與加拿大科學家Maud Menten于1913年共同提出，其定義為酶促反應速率達到最大反應速率（Vmax）一半時所需的底物濃度。
在數學表達上，米氏常數通過米氏方程描述： $$ v = frac{V_{max} [S]}{K_m + [S]} $$ 其中：
Km值的生物學意義體現在以下方面：
該參數的測定需在穩态條件下進行，要求酶濃度遠低于底物濃度。現代生物技術中，Km值被廣泛應用于蛋白質工程改造和生物傳感器設計領域。
來源參考：
米氏常數（Km）是酶促反應動力學中的核心參數，具體解釋如下：
米氏常數（Km）表示酶促反應達到最大反應速度（Vmax）一半時所需的底物濃度。其數學表達式為： $$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$ 其中，(v)為反應速度，([S])為底物濃度。
酶與底物親和力的指标
Km值越小，表明酶與底物的親和力越強（達到半最大速度所需底物濃度越低）。
代謝途徑的限速步驟判斷
在代謝通路中，Km值最大的步驟通常是整個途徑的限速步驟，對應的酶稱為關鍵酶。
最適底物的選擇
若某酶可催化多種底物，Km值最小的底物為該酶的最適底物。
常用雙倒數作圖法（Lineweaver-Burk圖），通過繪制(1/v)與(1/[S])的線性關系，計算Km和Vmax。
Km被廣泛應用于生物化學、藥物研發（如酶抑制劑設計）及臨床診斷（如酶活性檢測）。
如需進一步了解公式推導或實驗方法，可參考酶動力學相關教材或權威文獻。
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