英语翻译：

【化】 Michaelis constant

分词翻译：

米的英语翻译：

metre; rice
【医】 meter; metre; rice
【经】 meter

氏的英语翻译：

family name; surname

常数的英语翻译：

constant; invariable
【计】 C
【化】 constant
【医】 constant
【经】 constant

专业解析

米氏常数（Michaelis constant，Km）是酶动力学研究中的核心参数，用于量化酶与底物之间的结合亲和力。该概念由德国生物化学家Leonor Michaelis与加拿大科学家Maud Menten于1913年共同提出，其定义为酶促反应速率达到最大反应速率（Vmax）一半时所需的底物浓度。

在数学表达上，米氏常数通过米氏方程描述： $$ v = frac{V_{max} [S]}{K_m + [S]} $$ 其中：

• (v) 为反应速率
• (V_{max}) 为最大反应速率
• ([S]) 为底物浓度

Km值的生物学意义体现在以下方面：

1. 亲和力指标：Km值越小，表明酶与底物结合效率越高（如碳酸酐酶的Km值仅0.01 mM），反之则亲和力较低（如胰蛋白酶Km约10 mM）。
2. 代谢调控依据：生物体内底物浓度通常接近其对应酶的Km值，这种设计使代谢通路能灵敏响应底物浓度变化。
3. 药物开发靶点：抗生素设计中常通过调整化合物结构来改变其与靶酶Km值，例如β-内酰胺类抗生素通过降低Km增强杀菌效果。

该参数的测定需在稳态条件下进行，要求酶浓度远低于底物浓度。现代生物技术中，Km值被广泛应用于蛋白质工程改造和生物传感器设计领域。

来源参考：

1. 《酶动力学原理》（科学出版社）
2. NCBI生物化学数据库
3. Nature Education Scitable生物学专栏
4. 《药物设计学》高等教育出版社
5. ACS Synthetic Biology期刊2023年综述

网络扩展解释

米氏常数（Km）是酶促反应动力学中的核心参数，具体解释如下：

一、定义

米氏常数（Km）表示酶促反应达到最大反应速度（Vmax）一半时所需的底物浓度。其数学表达式为： $$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$ 其中，(v)为反应速度，([S])为底物浓度。

---

二、意义与功能

1. 酶与底物亲和力的指标
   Km值越小，表明酶与底物的亲和力越强（达到半最大速度所需底物浓度越低）。

2. 代谢途径的限速步骤判断
   在代谢通路中，Km值最大的步骤通常是整个途径的限速步骤，对应的酶称为关键酶。

3. 最适底物的选择
   若某酶可催化多种底物，Km值最小的底物为该酶的最适底物。

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三、特性

• 酶的特征常数
  Km仅与酶的种类和底物性质相关，与酶浓度无关。
• 受环境条件影响
  温度、pH等条件改变会导致Km值变化，但底物浓度不影响Km。

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四、实验测定

常用双倒数作图法（Lineweaver-Burk图），通过绘制(1/v)与(1/[S])的线性关系，计算Km和Vmax。

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五、应用领域

Km被广泛应用于生物化学、药物研发（如酶抑制剂设计）及临床诊断（如酶活性检测）。

如需进一步了解公式推导或实验方法，可参考酶动力学相关教材或权威文献。

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