
【化】 threonine dehydrase; threonine dehydratase
【化】 Thr; threonine
【医】 alpha-amino-beta-hydroxybutyric acid; threonine
【化】 anhydrase; dehydrase; dehydratase
【医】 anhydrase; dehydrase; dehydratase
苏氨酸脱水酶(Threonine Dehydratase,简称TD)是一种催化苏氨酸分子脱去水分子生成α-酮丁酸(α-ketobutyrate)和氨(NH₃)的裂解酶,其英文全称在汉英词典中常定义为“threonine deaminase”或“threonine dehydratase”。该酶广泛存在于微生物、植物和动物细胞中,是苏氨酸代谢途径的关键酶,参与异亮氨酸生物合成及能量代谢调控。
催化反应
苏氨酸脱水酶通过β-消除反应,将苏氨酸转化为α-酮丁酸,反应式为:
$$ text{L-苏氨酸} rightarrow alphatext{-酮丁酸} + text{NH}_3 $$
这一过程依赖磷酸吡哆醛(PLP)作为辅因子,常见于大肠杆菌(E. coli)等微生物的代谢途径中。
生物学功能
该酶在微生物中主要参与异亮氨酸合成,而在哺乳动物中则与肝脏的苏氨酸分解代谢相关。例如,在酵母中,TD活性受终产物异亮氨酸的反馈抑制调控。
结构特征
苏氨酸脱水酶为同源四聚体,每个亚基包含约400个氨基酸残基。其活性中心由PLP结合域和底物特异性识别区构成,这一结构特征在《生物化学与分子生物学学报》中通过X射线晶体学得以解析。
工业上,该酶被用于L-异亮氨酸的微生物发酵生产,相关技术已在中国科学院微生物研究所的多项专利中体现。此外,针对TD的变构调控机制研究,为代谢工程优化和疾病治疗(如遗传性代谢缺陷)提供了潜在靶点。
苏氨酸脱水酶(Threonine Dehydratase,简称TDH)是一种催化苏氨酸代谢的关键酶,其编号为EC 4.3.1.19。以下是其详细解释:
苏氨酸脱水酶属于磷酸吡哆醛依赖酶,主要催化苏氨酸的脱氨反应,生成2-酮丁酸和氨(NH₃)。反应式可表示为: $$ text{L-苏氨酸} xrightarrow{text{TDH}} text{2-酮丁酸} + text{NH}_3 $$ 这一反应在生物体内具有双重作用:
苏氨酸的代谢途径与其他氨基酸不同,它不依赖脱氢酶或转氨基作用,而是通过苏氨酸脱水酶(TDH)、苏氨酸脱酶(TDG)及醛缩酶协同完成。其中,TDH主导的代谢路径会进一步生成丙酸和α-氨基丁酸。
TDH的研究在医药和生物工程中具有重要意义,例如通过调控其活性优化氨基酸生产(如饲料添加剂中的苏氨酸)。
如需进一步了解其结构或调控机制,可参考权威文献(如来源)。
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