
【化】 threonine dehydrase; threonine dehydratase
【化】 Thr; threonine
【醫】 alpha-amino-beta-hydroxybutyric acid; threonine
【化】 anhydrase; dehydrase; dehydratase
【醫】 anhydrase; dehydrase; dehydratase
蘇氨酸脫水酶(Threonine Dehydratase,簡稱TD)是一種催化蘇氨酸分子脫去水分子生成α-酮丁酸(α-ketobutyrate)和氨(NH₃)的裂解酶,其英文全稱在漢英詞典中常定義為“threonine deaminase”或“threonine dehydratase”。該酶廣泛存在于微生物、植物和動物細胞中,是蘇氨酸代謝途徑的關鍵酶,參與異亮氨酸生物合成及能量代謝調控。
催化反應
蘇氨酸脫水酶通過β-消除反應,将蘇氨酸轉化為α-酮丁酸,反應式為:
$$ text{L-蘇氨酸} rightarrow alphatext{-酮丁酸} + text{NH}_3 $$
這一過程依賴磷酸吡哆醛(PLP)作為輔因子,常見于大腸杆菌(E. coli)等微生物的代謝途徑中。
生物學功能
該酶在微生物中主要參與異亮氨酸合成,而在哺乳動物中則與肝髒的蘇氨酸分解代謝相關。例如,在酵母中,TD活性受終産物異亮氨酸的反饋抑制調控。
結構特征
蘇氨酸脫水酶為同源四聚體,每個亞基包含約400個氨基酸殘基。其活性中心由PLP結合域和底物特異性識别區構成,這一結構特征在《生物化學與分子生物學學報》中通過X射線晶體學得以解析。
工業上,該酶被用于L-異亮氨酸的微生物發酵生産,相關技術已在中國科學院微生物研究所的多項專利中體現。此外,針對TD的變構調控機制研究,為代謝工程優化和疾病治療(如遺傳性代謝缺陷)提供了潛在靶點。
蘇氨酸脫水酶(Threonine Dehydratase,簡稱TDH)是一種催化蘇氨酸代謝的關鍵酶,其編號為EC 4.3.1.19。以下是其詳細解釋:
蘇氨酸脫水酶屬于磷酸吡哆醛依賴酶,主要催化蘇氨酸的脫氨反應,生成2-酮丁酸和氨(NH₃)。反應式可表示為: $$ text{L-蘇氨酸} xrightarrow{text{TDH}} text{2-酮丁酸} + text{NH}_3 $$ 這一反應在生物體内具有雙重作用:
蘇氨酸的代謝途徑與其他氨基酸不同,它不依賴脫氫酶或轉氨基作用,而是通過蘇氨酸脫水酶(TDH)、蘇氨酸脫酶(TDG)及醛縮酶協同完成。其中,TDH主導的代謝路徑會進一步生成丙酸和α-氨基丁酸。
TDH的研究在醫藥和生物工程中具有重要意義,例如通過調控其活性優化氨基酸生産(如飼料添加劑中的蘇氨酸)。
如需進一步了解其結構或調控機制,可參考權威文獻(如來源)。
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