非竞争性抑制英文解释翻译、非竞争性抑制的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 noncompetitive inhibition

分词翻译：

非的英语翻译：

blame; evildoing; have to; non-; not; wrong
【计】 negate; NOT; not that
【医】 non-

竞争的英语翻译：

struggle; compete; contend; rivalry; setoff; vie; competition; emulation
【计】 race
【经】 competition; competitiveness; contest; rivalry

抑制的英语翻译：

restrain; subdue; suppress; withhold; control; choke; curb; hold; repress
smother; stifle; strangle
【计】 suppression
【化】 inhibition
【医】 ant-; anti-; check; inhibition; ischo-; repression

专业解析

非竞争性抑制（Non-competitive Inhibition）的汉英词典角度详解

一、术语定义与核心机制

非竞争性抑制指抑制剂（Inhibitor, I）与酶（Enzyme, E）的结合位点不同于底物（Substrate, S）的结合位点（即活性中心）。抑制剂可与游离酶或酶-底物复合物（ES）结合，形成无活性的EI或EIS复合物，导致酶活性降低。其最大反应速率（(V_{max})）下降，而米氏常数（(Km)）不变。公式表示为：

v = frac{V{max} [S]}{K_m + [S]} cdot frac{1}{1 + [I]/K_i}

其中 (K_i) 为抑制常数（参考：Lehninger生物化学原理）。

二、与非竞争性抑制的区别

特征	非竞争性抑制	竞争性抑制
结合位点	与活性中心无关	占据活性中心
对 (V_{max}) 影响	降低	不变
对 (K_m) 影响	不变	增大
逆转方式	仅减少抑制剂浓度	增加底物浓度可逆转

三、典型实例与生物学意义

重金属离子（如Pb²⁺、Hg²⁺）是非竞争性抑制剂的代表，它们通过与酶分子中的巯基（-SH）结合，改变酶构象使其失活。例如：

氰化物（CN⁻）抑制细胞色素c氧化酶，阻断细胞呼吸链（来源：Berg生物化学教材）。
抗代谢药物如甲氨蝶呤（Methotrexate）通过非竞争性抑制二氢叶酸还原酶，干扰DNA合成（参考：Goodman & Gilman药理学）。

四、酶动力学曲线特征

在Lineweaver-Burk双倒数图中，非竞争性抑制表现为：

直线斜率增大（因 (V_{max}) 降低）
纵轴截距增大（(1/V_{max}) 增大）
横轴截距不变（(-1/K_m) 不变）
$$

frac{1}{v} = frac{Km}{V{max}} cdot frac{1}{[S]} + frac{1}{V_{max}} left(1 + frac{[I]}{K_i}right)

$$

（图示来源：BRENDA酶数据库）

权威参考文献

Lehninger, A. L. Principles of Biochemistry (8th ed.), 2023.
Berg, J. M. et al. Biochemistry (9th ed.), 2019.
BRENDA Enzyme Database: https://www.brenda-enzymes.org/ (检索号: EC1.9.3.1).
Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (14th ed.), 2022.

网络扩展解释

非竞争性抑制是酶促反应中一种抑制作用类型，其核心特征如下：

一、定义与作用机制

非竞争性抑制是指抑制剂（I）与酶（E）的结合不依赖于底物（S），既可与游离酶结合，也可与酶-底物复合物（ES）结合。抑制剂结合位点位于酶活性中心以外的区域，因此不影响底物与酶的结合。

二、动力学参数变化

Vmax降低：抑制剂的存在会减少酶促反应的最大速率（Vmax），因为部分酶分子被抑制。
Km不变：底物与酶的亲和力（Km值）不受抑制剂影响，因为底物结合与抑制剂结合无竞争关系。

三、与竞争性抑制的区别

特征	非竞争性抑制	竞争性抑制
抑制剂结合位点	酶活性中心外的区域	酶活性中心（与底物竞争）
底物结合是否受影响	否	是（底物需竞争结合位点）
Vmax变化	降低	不变（但表观Km增大）
Km变化	不变	增大

四、实例与应用

这种抑制作用常见于某些药物或毒素的作用机制，例如重金属离子（如Ag⁺、Hg²⁺）与酶的非活性区域结合，导致酶活性不可逆降低。

总结来看，非竞争性抑制通过结合酶的非活性区域干扰催化过程，其关键标志是Vmax降低而Km值保持不变。如需更详细动力学公式推导，可参考米氏方程的双倒数图分析。