米氏动力学英文解释翻译、米氏动力学的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 Michaelis-Menton kinetics

分词翻译：

米的英语翻译：

metre; rice
【医】 meter; metre; rice
【经】 meter

氏的英语翻译：

family name; surname

动力学的英语翻译：

dynamics; kinetics
【化】 dynamics; kinetics
【医】 dynamics; kinetics

专业解析

米氏动力学（Michaelis-Menten Kinetics）是酶促反应动力学研究中的核心理论模型，由德国生物化学家莱昂诺尔·米歇利斯（Leonor Michaelis）和加拿大医学家莫德·门滕（Maud Menten）于1913年首次系统提出。该模型通过数学方程描述了酶与底物结合形成中间复合物，并最终转化为产物的动态过程，其核心公式为：

$$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$

其中，( v ) 表示反应速率，( V_{text{max}} ) 是最大反应速率，( [S] ) 为底物浓度，( K_m )（米氏常数）代表酶与底物亲和力的关键参数。根据生物化学经典教材《Lehninger Principles of Biochemistry》，( K_m )值越小，表明酶对底物的亲和力越高。

米氏动力学的理论假设包括：① 酶与底物快速达到稳态；② 产物生成速率远低于中间复合物的解离速率。这一模型在药物研发中用于评估抑制剂效能，例如《Nature Reviews Drug Discovery》指出，通过测定( Km )和( V{text{max}} )可优化靶向酶活性调节剂的设计。

在生理学层面，米氏方程成功解释了为何细胞内代谢通路能在宽范围底物浓度下维持稳定通量。如《Biochemical Journal》所述，当底物浓度远高于( Km )时，反应速率趋近( V{text{max}} )，实现代谢流量最大化；而低底物浓度时速率与底物浓度呈线性关系，这对维持细胞稳态至关重要。

网络扩展解释

米氏动力学（Michaelis-Menten kinetics）是描述酶促反应速率与底物浓度关系的经典理论模型，由Leonor Michaelis和Maud Menten于1913年提出，后经Briggs和Haldane完善。以下从定义、方程、参数意义及特征等方面综合解释：

1.定义与核心方程

米氏动力学通过米氏方程（Michaelis-Menten equation）定量表达酶促反应速率：
$$ v0 = frac{V{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$
其中：

(v_0) 为反应初速度；
(V_{text{max}}) 是最大反应速率，当酶完全被底物饱和时达到的理论极限；
([S]) 是底物浓度；
(K_m) 为米氏常数，是酶的特征性参数。

2.关键参数的意义

(K_m)（米氏常数）：
- 物理意义：表示酶与底物的亲和力，(K_m) 值越小，亲和力越高。
- 数学意义：当反应速度达到(V_{text{max}}/2)时对应的底物浓度。
- 特性：仅与酶和底物的性质相关，与酶浓度无关。
(V_{text{max}})：
- 与酶总浓度成正比，即(V{text{max}} = k{text{cat}} [E0])，其中(k{text{cat}})为催化常数。

3.动力学特征

底物浓度的影响：
- 低底物浓度时（([S] ll K_m)），反应速率与底物浓度近似呈线性关系（一级反应）；
- 高底物浓度时（([S] gg Km)），反应速率趋近(V{text{max}})（零级反应）。
图形特征：
- (v_0)对([S])作图呈双曲线，而通过Lineweaver-Burk双倒数作图可转化为线性关系，便于实验测定(Km)和(V{text{max}})。

4.推导前提

米氏方程的成立基于以下假设：

稳态假设：中间产物ES的浓度保持恒定；
初速度条件：反应初期底物消耗可忽略（([S] approx [S_0])）。

5.应用与局限性

应用：广泛用于药物代谢分析、酶活性测定及生物体内反应机制研究。
局限性：仅适用于单底物、不可逆反应，且假设酶浓度远低于底物浓度。

米氏动力学通过数学建模揭示了酶催化效率与底物浓度的动态关系，是生物化学和药理学研究的重要工具。