米氏動力學英文解釋翻譯、米氏動力學的近義詞、反義詞、例句

英語翻譯：

【化】 Michaelis-Menton kinetics

分詞翻譯：

米的英語翻譯：

metre; rice
【醫】 meter; metre; rice
【經】 meter

氏的英語翻譯：

family name; surname

動力學的英語翻譯：

dynamics; kinetics
【化】 dynamics; kinetics
【醫】 dynamics; kinetics

專業解析

米氏動力學（Michaelis-Menten Kinetics）是酶促反應動力學研究中的核心理論模型，由德國生物化學家萊昂諾爾·米歇利斯（Leonor Michaelis）和加拿大醫學家莫德·門滕（Maud Menten）于1913年首次系統提出。該模型通過數學方程描述了酶與底物結合形成中間複合物，并最終轉化為産物的動态過程，其核心公式為：

$$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$

其中，( v ) 表示反應速率，( V_{text{max}} ) 是最大反應速率，( [S] ) 為底物濃度，( K_m )（米氏常數）代表酶與底物親和力的關鍵參數。根據生物化學經典教材《Lehninger Principles of Biochemistry》，( K_m )值越小，表明酶對底物的親和力越高。

米氏動力學的理論假設包括：① 酶與底物快速達到穩态；② 産物生成速率遠低于中間複合物的解離速率。這一模型在藥物研發中用于評估抑制劑效能，例如《Nature Reviews Drug Discovery》指出，通過測定( Km )和( V{text{max}} )可優化靶向酶活性調節劑的設計。

在生理學層面，米氏方程成功解釋了為何細胞内代謝通路能在寬範圍底物濃度下維持穩定通量。如《Biochemical Journal》所述，當底物濃度遠高于( Km )時，反應速率趨近( V{text{max}} )，實現代謝流量最大化；而低底物濃度時速率與底物濃度呈線性關系，這對維持細胞穩态至關重要。

網絡擴展解釋

米氏動力學（Michaelis-Menten kinetics）是描述酶促反應速率與底物濃度關系的經典理論模型，由Leonor Michaelis和Maud Menten于1913年提出，後經Briggs和Haldane完善。以下從定義、方程、參數意義及特征等方面綜合解釋：

1.定義與核心方程

米氏動力學通過米氏方程（Michaelis-Menten equation）定量表達酶促反應速率：
$$ v0 = frac{V{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$
其中：

(v_0) 為反應初速度；
(V_{text{max}}) 是最大反應速率，當酶完全被底物飽和時達到的理論極限；
([S]) 是底物濃度；
(K_m) 為米氏常數，是酶的特征性參數。

2.關鍵參數的意義

(K_m)（米氏常數）：
- 物理意義：表示酶與底物的親和力，(K_m) 值越小，親和力越高。
- 數學意義：當反應速度達到(V_{text{max}}/2)時對應的底物濃度。
- 特性：僅與酶和底物的性質相關，與酶濃度無關。
(V_{text{max}})：
- 與酶總濃度成正比，即(V{text{max}} = k{text{cat}} [E0])，其中(k{text{cat}})為催化常數。

3.動力學特征

底物濃度的影響：
- 低底物濃度時（([S] ll K_m)），反應速率與底物濃度近似呈線性關系（一級反應）；
- 高底物濃度時（([S] gg Km)），反應速率趨近(V{text{max}})（零級反應）。
圖形特征：
- (v_0)對([S])作圖呈雙曲線，而通過Lineweaver-Burk雙倒數作圖可轉化為線性關系，便于實驗測定(Km)和(V{text{max}})。

4.推導前提

米氏方程的成立基于以下假設：

穩态假設：中間産物ES的濃度保持恒定；
初速度條件：反應初期底物消耗可忽略（([S] approx [S_0])）。

5.應用與局限性

應用：廣泛用于藥物代謝分析、酶活性測定及生物體内反應機制研究。
局限性：僅適用于單底物、不可逆反應，且假設酶濃度遠低于底物濃度。

米氏動力學通過數學建模揭示了酶催化效率與底物濃度的動态關系，是生物化學和藥理學研究的重要工具。