脱辅基酿酶英文解释翻译、脱辅基酿酶的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 apozymase

doff; escape from; miss out; pull off; take off
【医】 de-; des-

【化】 agon; prosthetic group
【医】 agon; prosthetic grous

【化】 zymase
【医】 zymase

脱辅基酿酶（英文：Apoenzyme）是酶蛋白的特定存在形式，指酶分子中失去其非蛋白质辅因子（如辅酶、辅基或金属离子）后的蛋白质部分。此时酶因缺乏活性必需的辅助成分而暂时失去催化活性。当脱辅基酶与对应的辅因子结合后，可重新形成具有完整催化功能的"全酶"（Holoenzyme）。

结构特征
脱辅基酶由纯多肽链构成，其活性中心结构完整，但缺乏辅因子时无法执行催化功能。例如，哺乳动物的碳酸酐酶需结合锌离子（Zn²⁺）才能激活，其脱辅基状态无催化活性。
功能依赖性
辅因子作为电子、原子或化学基团的载体，是酶催化循环的关键参与者。脱辅基酶与辅因子的结合具有高度特异性，如烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）仅与特定脱氢酶的脱辅基形式结合。
生物学意义
脱辅基状态是酶活性调节的机制之一。细胞可通过控制辅因子的可用性（如维生素衍生辅酶的合成）间接调控酶活性，这一过程在代谢途径中起动态平衡作用。

"酿酶"（Zymase）为历史术语，早期特指酵母中催化酒精发酵的酶混合物。现代生物化学已不再使用"酿酶"指代单一酶，而"脱辅基酶"（Apoenzyme）为国际生物化学与分子生物学联盟（IUBMB）标准术语。
中文"脱辅基酿酶"的表述存在概念混淆，规范翻译应为"脱辅基酶"，强调其作为酶蛋白亚单元的本质（参考《生物化学名词》第二版）。

科学定义公式：
全酶（活性状态） = 脱辅基酶 + 辅因子

$$text{Holoenzyme} = text{Apoenzyme} + text{Cofactor}$$

国际生物化学术语标准
Enzyme Nomenclature 2021 by IUBMB, Section 1.3 (Cofactor Classification)

机制阐释
Berg JM et al. Biochemistry (9th ed.), Chapter 6: "Enzyme Catalysis", W.H. Freeman (2019)

（注：因文献数据库访问限制，链接未提供；来源名称与出版信息可供学术检索验证）

“脱辅基酿酶”是生物化学中酶学领域的重要概念，具体解释如下：

基本定义
脱辅基酿酶（Apozymase）指酶蛋白中不具催化活性的部分，需要与辅因子（如金属离子或有机分子）结合后才能形成完整功能的酶（即全酶，Holoenzyme）。例如氨基酰化酶的活性需要锌离子结合，失去锌则成为脱辅基酶。
辅因子类型
- 辅基：通过共价键与酶蛋白紧密结合（如血红素中的铁离子），无法通过透析去除。
- 辅酶：以非共价键松散结合（如NAD⁺），可通过透析分离。
功能特性
辅因子在催化中承担关键作用：传递氢原子（如FAD）、电子（如细胞色素中的铁）或化学基团（如辅酶A的酰基转移）。脱辅基酶因缺乏这些功能单元而丧失活性，但重新结合辅因子后可恢复活性。
结构影响
金属离子的缺失会导致酶蛋白构象改变。例如，氨基酰化酶失去锌离子后，α螺旋结构增加7%，破坏催化中心的空间结构。

脱辅基酿酶是酶的功能“骨架”，需辅因子赋予其活性，这一机制在能量代谢、DNA合成等生命过程中至关重要。其英文对应词为apozymase。