
【醫】 aminopeptidase
氨基肽酶(Aminopeptidase)是一類催化多肽鍊N端(氨基末端)氨基酸殘基水解的蛋白酶,屬于外肽酶(exopeptidase)家族。其英文名稱由“amino-”(氨基)和“peptidase”(肽酶)組合而成,直觀反映了其作用于肽鍊氨基端的特性。
催化機制
氨基肽酶專一性水解多肽或蛋白質N端的第一個肽鍵,釋放遊離氨基酸。其作用依賴于金屬離子(如鋅、錳)作為輔因子,屬于金屬蛋白酶類。根據底物特異性,可分為多種亞型,如亮氨酸氨基肽酶(Leucine aminopeptidase, LAP)優先水解N端亮氨酸殘基。
酶學分類
國際生物化學與分子生物學聯合會(IUBMB)将其歸類于EC 3.4.11(作用于肽鍵的金屬外肽酶),例如:
參與細胞内蛋白質降解過程,與泛素-蛋白酶體系統協同完成異常蛋白清除(參見《生物化學》教材蛋白酶章節)。
水解激素前體(如血管緊張素原)釋放活性肽,調節血壓(來源:NCBI蛋白質數據庫)。
抗原加工過程中,内質網氨基肽酶ERAP1/2修剪抗原肽,影響MHC-I類分子呈遞(引用《免疫學前沿》期刊)。
權威定義參考:
- 《英漢生物化學詞典》(科學出版社)"氨基肽酶"條目
- IUBMB Enzyme Nomenclature (enzyme-database.org) EC 3.4.11
- UniProtKB 功能注釋(uniprot.org)
氨基肽酶是一類能夠水解蛋白質或多肽鍊中肽鍵的酶,屬于外肽酶的一種。以下從定義、分類、功能及應用領域進行詳細解釋:
氨基肽酶(Aminopeptidase)通過催化多肽鍊氨基末端(N端)的肽鍵水解,逐步釋放單個氨基酸。根據國際生物化學命名委員會的分類,它屬于外肽酶(E.C.3.4.11~3.4.19),與作用于羧基端的羧基肽酶形成互補。
廣泛存在于生物體内,包括人體器官(肝、腎、唾液腺)、植物及微生物中,部分以鋅金屬酶形式存在。
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