非競争性酶抑制英文解釋翻譯、非競争性酶抑制的近義詞、反義詞、例句

英語翻譯：

【機】 uncompetitive enzyme inhibition

分詞翻譯：

非的英語翻譯：

blame; evildoing; have to; non-; not; wrong
【計】 negate; NOT; not that
【醫】 non-

競争的英語翻譯：

struggle; compete; contend; rivalry; setoff; vie; competition; emulation
【計】 race
【經】 competition; competitiveness; contest; rivalry

酶抑制的英語翻譯：

【機】 enzyme inhibition

專業解析

非競争性酶抑制（Noncompetitive Enzyme Inhibition）

在酶動力學中，非競争性酶抑制是指一類抑制劑（Inhibitor）與酶（Enzyme）結合的方式及其對酶促反應速率影響的機制。其核心特征在于抑制劑結合的位置并非酶的活性中心（Active Site），而是酶的其他部位（變構位點，Allosteric Site），并且這種結合不影響底物（Substrate）與酶活性中心的結合。

核心機制：

結合位點不同：抑制劑（I）結合在酶（E）的變構位點上，而非底物（S）結合的活性中心。因此，抑制劑和底物可以同時結合到同一個酶分子上，形成酶-底物-抑制劑三元複合物（ESI）。這與競争性抑制（抑制劑與底物競争結合活性中心）有本質區别。
不影響底物結合：抑制劑結合後，酶與底物的親和力（通常用米氏常數 Km 表示）不變。即抑制劑的存在不阻止底物結合到活性中心，也不改變底物結合的難易程度。
降低最大反應速率：抑制劑結合後，無論結合的是遊離酶（E）還是酶-底物複合物（ES），都會導緻酶分子失活或催化效率顯著降低。這使得酶所能達到的最大反應速率（Vmax）降低。抑制劑濃度越高，Vmax 降低的程度越大。
動力學表現：在米氏方程（Michaelis-Menten equation）的線性化形式——Lineweaver-Burk 雙倒數圖中，非競争性抑制表現為：
- 抑制劑存在時，直線在縱軸（1/V）上的截距（1/Vmax）增大，表明 Vmax 減小。
- 抑制劑存在時，直線在橫軸（1/[S]）上的截距（-1/Km）不變，表明 Km 不變。
- 抑制劑存在時，直線的斜率（Km/Vmax）增大。其動力學方程可表示為： $$ frac{1}{V} = frac{Km}{V{max}} cdot frac{1}{[S]} + frac{1}{V_{max}} cdot (1 + frac{[I]}{K_i}) $$ 其中 V 是反應速率，[S] 是底物濃度，Km 是米氏常數，Vmax 是最大反應速率，[I] 是抑制劑濃度，Ki 是抑制常數（抑制劑與酶結合的離解常數）。

生物學意義與應用：非競争性抑制在生物體内代謝調控（如反饋抑制）和藥物設計中非常重要。許多藥物（如某些重金屬離子、神經毒劑、抗代謝藥物）通過非競争性抑制機制作用于特定的靶酶，通過不可逆地或可逆地結合酶的變構位點，降低其催化活性，從而達到治療或毒理作用。例如，某些重金屬離子（如 Hg²⁺, Pb²⁺）可以非競争性地抑制巯基酶。

參考來源：

Lehninger Principles of Biochemistry (7th Edition) by David L. Nelson and Michael M. Cox. (經典生物化學教材，詳細闡述酶抑制類型及動力學)
PubChem - National Center for Biotechnology Information. (提供酶、抑制劑及相關生物活性的權威數據庫信息)

網絡擴展解釋

非競争性酶抑制是酶抑制作用的一種類型，其核心特征在于抑制劑與酶的結合方式及對酶促反應的影響。以下從定義、機制、動力學參數和實例四方面詳細說明：

1.定義與結合機制

非競争性抑制劑不與底物競争酶的活性中心，而是結合在酶活性中心以外的必需基團上。抑制劑與底物可同時結合到酶的不同部位，形成酶-底物-抑制劑（ESI）三元複合物，但該複合物無法進一步催化反應生成産物。

2.動力學參數變化

Km值不變：底物與酶的親和力不受抑制劑影響，因為抑制劑不幹擾底物與酶的結合。
Vm值降低：由于部分酶分子被抑制劑結合，最大反應速率下降。

3.抑制作用特點

底物依賴性：抑制劑需在底物存在時才能發揮抑制作用。
不可逆性：部分非競争性抑制（如氰化物與細胞色素氧化酶結合）屬于不可逆抑制，但多數情況下為可逆抑制。

4.實例與應用

氰化物中毒：氰離子（CN⁻）與細胞色素氧化酶的Fe³⁰結合，阻斷電子傳遞鍊。
烏本苷抑制鈉鉀泵：烏本苷通過非競争性抑制Na⁺-K⁺ ATP酶，影響離子跨膜運輸。

非競争性抑制通過改變酶的空間構象或阻斷催化步驟實現抑制作用，其核心區别于競争性抑制的關鍵在于結合位點和動力學參數變化。實際應用中，這一機制在藥物開發（如抗代謝類藥物）和毒理學研究中具有重要意義。