非竞争性酶抑制英文解释翻译、非竞争性酶抑制的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【机】 uncompetitive enzyme inhibition

分词翻译：

非的英语翻译：

blame; evildoing; have to; non-; not; wrong
【计】 negate; NOT; not that
【医】 non-

竞争的英语翻译：

struggle; compete; contend; rivalry; setoff; vie; competition; emulation
【计】 race
【经】 competition; competitiveness; contest; rivalry

酶抑制的英语翻译：

【机】 enzyme inhibition

专业解析

非竞争性酶抑制（Noncompetitive Enzyme Inhibition）

在酶动力学中，非竞争性酶抑制是指一类抑制剂（Inhibitor）与酶（Enzyme）结合的方式及其对酶促反应速率影响的机制。其核心特征在于抑制剂结合的位置并非酶的活性中心（Active Site），而是酶的其他部位（变构位点，Allosteric Site），并且这种结合不影响底物（Substrate）与酶活性中心的结合。

核心机制：

结合位点不同：抑制剂（I）结合在酶（E）的变构位点上，而非底物（S）结合的活性中心。因此，抑制剂和底物可以同时结合到同一个酶分子上，形成酶-底物-抑制剂三元复合物（ESI）。这与竞争性抑制（抑制剂与底物竞争结合活性中心）有本质区别。
不影响底物结合：抑制剂结合后，酶与底物的亲和力（通常用米氏常数 Km 表示）不变。即抑制剂的存在不阻止底物结合到活性中心，也不改变底物结合的难易程度。
降低最大反应速率：抑制剂结合后，无论结合的是游离酶（E）还是酶-底物复合物（ES），都会导致酶分子失活或催化效率显著降低。这使得酶所能达到的最大反应速率（Vmax）降低。抑制剂浓度越高，Vmax 降低的程度越大。
动力学表现：在米氏方程（Michaelis-Menten equation）的线性化形式——Lineweaver-Burk 双倒数图中，非竞争性抑制表现为：
- 抑制剂存在时，直线在纵轴（1/V）上的截距（1/Vmax）增大，表明 Vmax 减小。
- 抑制剂存在时，直线在横轴（1/[S]）上的截距（-1/Km）不变，表明 Km 不变。
- 抑制剂存在时，直线的斜率（Km/Vmax）增大。其动力学方程可表示为： $$ frac{1}{V} = frac{Km}{V{max}} cdot frac{1}{[S]} + frac{1}{V_{max}} cdot (1 + frac{[I]}{K_i}) $$ 其中 V 是反应速率，[S] 是底物浓度，Km 是米氏常数，Vmax 是最大反应速率，[I] 是抑制剂浓度，Ki 是抑制常数（抑制剂与酶结合的离解常数）。

生物学意义与应用：非竞争性抑制在生物体内代谢调控（如反馈抑制）和药物设计中非常重要。许多药物（如某些重金属离子、神经毒剂、抗代谢药物）通过非竞争性抑制机制作用于特定的靶酶，通过不可逆地或可逆地结合酶的变构位点，降低其催化活性，从而达到治疗或毒理作用。例如，某些重金属离子（如 Hg²⁺, Pb²⁺）可以非竞争性地抑制巯基酶。

参考来源：

Lehninger Principles of Biochemistry (7th Edition) by David L. Nelson and Michael M. Cox. (经典生物化学教材，详细阐述酶抑制类型及动力学)
PubChem - National Center for Biotechnology Information. (提供酶、抑制剂及相关生物活性的权威数据库信息)

网络扩展解释

非竞争性酶抑制是酶抑制作用的一种类型，其核心特征在于抑制剂与酶的结合方式及对酶促反应的影响。以下从定义、机制、动力学参数和实例四方面详细说明：

1.定义与结合机制

非竞争性抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是结合在酶活性中心以外的必需基团上。抑制剂与底物可同时结合到酶的不同部位，形成酶-底物-抑制剂（ESI）三元复合物，但该复合物无法进一步催化反应生成产物。

2.动力学参数变化

Km值不变：底物与酶的亲和力不受抑制剂影响，因为抑制剂不干扰底物与酶的结合。
Vm值降低：由于部分酶分子被抑制剂结合，最大反应速率下降。

3.抑制作用特点

底物依赖性：抑制剂需在底物存在时才能发挥抑制作用。
不可逆性：部分非竞争性抑制（如氰化物与细胞色素氧化酶结合）属于不可逆抑制，但多数情况下为可逆抑制。

4.实例与应用

氰化物中毒：氰离子（CN⁻）与细胞色素氧化酶的Fe³⁰结合，阻断电子传递链。
乌本苷抑制钠钾泵：乌本苷通过非竞争性抑制Na⁺-K⁺ ATP酶，影响离子跨膜运输。

非竞争性抑制通过改变酶的空间构象或阻断催化步骤实现抑制作用，其核心区别于竞争性抑制的关键在于结合位点和动力学参数变化。实际应用中，这一机制在药物开发（如抗代谢类药物）和毒理学研究中具有重要意义。