
【化】 disulfide bond
【医】 dithio
bond; key
【计】 K; key; keyt
【化】 key; linkage; spline
【医】 bond; key; linkage
二硫键(Disulfide Bond)是蛋白质或肽链中两个半胱氨酸残基的巯基(-SH)通过氧化反应形成的共价化学键,其化学式为$text{R-S-S-R}$。该键在维持蛋白质三级结构和稳定性中起关键作用,尤其在分泌蛋白(如胰岛素、抗体)和角蛋白中广泛存在。
从汉英对照角度解析:
化学本质
中文“二硫键”对应英文“disulfide bond”,描述两个硫原子通过单键连接的结构特征。该术语在《生物化学名词》中被定义为“两个硫醇基团脱氢形成的共价键”。
形成机制
半胱氨酸残基在氧化环境下(如内质网腔)发生脱氢氧化,反应式为:
$$
2,text{HS-R} rightarrow text{R-S-S-R} + 2,text{H}^+ + 2,text{e}^-
$$
该过程需要酶(如蛋白质二硫键异构酶)催化。
功能特性
二硫键通过固定多肽链的空间构象增强蛋白质机械强度。例如,头发角蛋白中的大量二硫键使其具有弹性,而抗体铰链区的二硫键影响抗原结合能力。
检测方法
X射线晶体学和质谱分析是解析二硫键定位的主要技术,《自然-实验手册》记载了使用β-巯基乙醇还原二硫键的实验方案。
主要参考文献来源:
二硫键(Disulfide bond)是化学中两个硫原子通过共价键(-S-S-)形成的结构,常见于生物大分子(如蛋白质)中。以下是详细解释:
基本定义
二硫键是两个半胱氨酸(一种含巯基[-SH]的氨基酸)的巯基在氧化条件下脱去两个氢原子后形成的共价键,化学式为-S-S-。它通过连接不同氨基酸残基,稳定蛋白质的三维结构。
形成过程
生物学作用
类型
应用实例
若需进一步了解具体蛋白质中的二硫键分布或实验检测方法,可提供更具体方向以便补充说明。
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