米歇利斯常数英文解释翻译、米歇利斯常数的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【机】 Michaelis constant

metre; rice
【医】 meter; metre; rice
【经】 meter

go to bed; have a rest; knock off

benefit; favourable; profit; sharp

this
【化】 geepound

constant; invariable
【计】 C
【化】 constant
【医】 constant
【经】 constant

米歇利斯常数（Michaelis constant），通常用 ( K_m ) 表示，是酶促反应动力学中的一个核心参数。它反映了酶与底物之间的亲和力以及酶促反应达到最大反应速率一半时所需的底物浓度。

汉英定义：
- 中文：米歇利斯常数（( Km )）是指酶促反应达到最大反应速率（( V{max} )）一半时所需的底物浓度。
- 英文：TheMichaelis constant (( Km )) is defined as the substrate concentration at which the reaction rate is half of the maximum velocity (( V{max} )) of the enzyme-catalyzed reaction.
动力学意义：
- 亲和力指标：( K_m ) 值的大小通常（但并非绝对）与酶对底物的亲和力成反比。较低的 ( K_m ) 值意味着酶对底物有较高的亲和力，即在较低的底物浓度下即可达到半最大反应速率。较高的 ( K_m ) 值则表示亲和力较低，需要更高的底物浓度才能达到半最大速率。
- 反应特性参数：( K_m ) 是酶的一个特征性常数，对于特定的酶-底物对，在给定的温度、pH 和离子强度等条件下，( K_m ) 值相对恒定。它有助于理解酶在特定生理条件下的行为。
- 米氏方程核心：( Km ) 是描述酶促反应初始速率 (( v )) 与底物浓度 (( [S] )) 关系的米歇利斯-门滕方程（Michaelis-Menten equation）中的关键参数： $$ v = frac{V{max} [S]}{K_m + [S]} $$

催化效率：结合催化常数 (( k_{cat} ))，( Km ) 可用于计算酶的催化效率 (( k{cat}/K_m ))，该值反映了酶在低底物浓度下催化反应的效能。
代谢调控：在代谢途径中，不同酶的 ( K_m ) 值差异有助于调控代谢物流向。( K_m ) 值远低于生理底物浓度的酶通常处于饱和状态，其活性受底物浓度变化影响较小；而 ( K_m ) 值接近生理浓度的酶，其活性对底物浓度的变化更为敏感。
抑制剂研究：( K_m ) 值的变化是区分竞争性抑制剂（增大表观 ( Km )）、非竞争性抑制剂（降低表观 ( V{max} )）和反竞争性抑制剂（同时降低表观 ( Km ) 和表观 ( V{max} )）的重要依据。

米歇利斯常数是基于莱昂诺·米歇利斯（Leonor Michaelis）和莫德·门滕（Maud Menten）在1913年提出的酶促反应动力学理论模型而定义的。该模型是酶动力学研究的基础，其概念和数学表达被广泛收录于标准生物化学教材和酶学专著中，例如：

《生物化学》（Lehninger Principles of Biochemistry）by Nelson & Cox
《酶学》（Enzymes）by Dixon & Webb
《生物化学》（Biochemistry）by Stryer, Berg & Tymoczko 该常数是酶学领域公认的基础概念，其定义和意义在权威科学文献和数据库中均有明确阐述（由于未搜索到可直接引用的特定网页链接，此处依据经典生物化学知识体系描述）。

米歇利斯常数（Michaelis constant，简称Km）是酶动力学中的一个重要参数，用于描述酶与底物的亲和力及反应效率。以下是详细解释：

定义
Km 表示在特定条件下，酶促反应速度达到最大反应速度（( V{text{max}} )）一半时所需的底物浓度。其公式为： $$ V = frac{V{text{max}} cdot [S]}{K_m + [S]} $$ 其中，( V ) 是反应速率，( [S] ) 是底物浓度。
意义与应用
- 亲和力衡量：Km 值越小，表明酶与底物的亲和力越高（只需较低底物浓度即可达到半最大反应速率）；反之则亲和力越低。
- 反应效率判断：Km 值低的酶在底物浓度较低时即可高效催化反应，适用于体内代谢中底物浓度受限的场景。
- 实验参考：常用于优化酶反应实验条件（如确定底物最佳浓度）。
别称与翻译
- 中文常简称为“米氏常数”，但全称应为“米歇利斯常数”。
- 英文对应为Michaelis constant，部分文献也写作 ( K_m )。

Km 是酶催化特性研究的核心参数，广泛应用于生物化学、药物研发及代谢工程领域。