
变构性
Allosterism(变构现象) 是生物化学中的重要概念,指某些蛋白质(如酶或受体)通过与特定分子结合,导致其三维结构发生改变,从而调节其功能的现象。以下是详细解释:
核心机制
变构效应通常涉及两种结合位点:活性位点(直接参与催化反应)和变构位点(调节位点)。当小分子(变构效应物)结合到变构位点时,会引起蛋白质构象变化,进而增强或抑制其活性。例如,血红蛋白的氧结合能力受变构调节。
分类与作用
应用领域
变构现象在药物研发中尤为重要。通过设计靶向变构位点的药物,可以更精准地调控蛋白质功能,减少副作用。例如,某些抗癌药物通过变构机制抑制激酶活性。
相关术语
若需进一步了解变构药物开发案例,可参考书籍《Allosterism in Drug Discovery》。
Allosterism是指分子生物学中的一种调控机制,通过分子间相互作用,调控酶的活性。该词源于希腊语"allo-"(异构)和"-sterism"(特性或状态)。这种调控机制通过与酶结合的小分子(例如抑制剂或激活剂)来改变酶的构象,从而影响酶的催化活性。
The behavior of allosteric enzymes is regulated by the binding of small molecules.(非竞争性酶的活性通过与小分子的结合来调节。)
Allosterism involves the regulation of enzyme activity through the binding of a molecule at a site distinct from the active site.(异构调控是通过在与活性位点不同的位置结合分子来调节酶的活性。)
Allosterism用于描述一种酶的调控机制,通过分子间相互作用来调节酶的活性。它可以作为名词使用,也可以形容词形式,如“allosteric”。
在生物体内,酶通常被用于调节代谢反应的速率。Allosterism是一种非常重要的调节机制,通过改变酶的构象来调节酶的催化活性。这种机制可以使酶在生物体内的代谢途径中实现高效率的调节。
Homotropic调控机制(同源调控机制):是一种与异源调控机制相反的调节机制,它是指当一个分子(通常是底物)结合到酶上时,会导致该酶的另一个活性位点上的催化活性发生变化。
Competitive inhibition(竞争性抑制):是指一种抑制剂与酶的底物竞争结合,从而降低酶的活性的调节机制。
yearlyharvestrestorearrivingbraceletsintersticeslastingnesslinkagemoorstonepolymersrefusingsegregatedcapital infusioncargo transportinitial valuemajor factorold stuffon the riseovertime workprove yourselfspill overacarinosisastacinbilberrychromoblasteikonoscopeGermanizationglyoxalinekookielithoidite