allosterism是什麼意思，allosterism的意思翻譯、用法、同義詞、例句

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專業解析

allosterism（别構效應） 是生物化學中描述蛋白質（通常是酶或受體）功能調控的一種關鍵機制。其核心在于：當特定分子（稱為效應物或調節物）結合到蛋白質的别構位點（非活性位點）時，會引起蛋白質構象發生可逆變化，進而調節其活性位點的功能（如催化活性或底物結合能力）。這種效應不依賴競争性抑制，而是通過空間結構傳遞實現遠程調控。

核心特征與機制：

1. 變構調節位點：效應物結合的位點與底物結合的功能位點在空間上分離。
2. 構象變化：效應物結合後誘導蛋白質四級結構改變（如亞基旋轉或位移），影響活性位點親和力或效率。
3. 協同性：常見于多亞基蛋白（如血紅蛋白），一個亞基的構象變化可傳遞至相鄰亞基，導緻底物結合能力增強（正協同）或減弱（負協同）。
4. 生理意義：實現代謝通路的高效反饋調節（如ATP抑制糖酵解關鍵酶）。

分類：

• 同促效應（Homotropic）：底物自身作為效應物（如血紅蛋白中氧氣分子的協同結合）。
• 異促效應（Heterotropic）：效應物與底物不同（如CTP抑制天冬氨酸轉氨甲酰酶）。

經典案例：

血紅蛋白（Hemoglobin）是典型别構蛋白：氧氣結合到血紅素亞基後觸發構象從緊張态（T态）轉為松弛态（R态），增強其餘亞基的氧親和力（正協同效應），這一機制由Max Perutz通過X射線晶體學揭示。

現代應用：

别構效應是藥物設計的重要靶點。例如：

• 糖尿病藥物：二甲雙胍通過别構激活AMPK通路調節血糖。
• 抗癌治療：針對RAS蛋白别構位點的抑制劑可阻斷其緻癌活性。

權威參考文獻：

1. 《Lehninger生物化學原理》（第7版）

   David L. Nelson & Michael M. Cox, W.H. Freeman出版社

   系統闡釋别構酶動力學模型（如MWC模型）及生理實例。

2. 《酶學方法》（Methods in Enzymology）第46卷

   Academic Press

   收錄别構效應定量分析方法及經典實驗方案。

3. 諾貝爾獎官網：Jacques Monod

   https://www.nobelprize.org/prizes/medicine/1965/monod/facts/

   記載别構理論奠基人Monod因“酶與病毒合成的遺傳調控”獲1965年諾貝爾生理學或醫學獎。

4. Nature綜述：Allosteric mechanisms in signal transduction

   Nussinov & Tsai, Nature 2013, 508(7496):331-339

   讨論别構效應在細胞信號網絡中的普適性及藥物開發應用。

網絡擴展資料

Allosterism（變構現象） 是生物化學中的重要概念，指某些蛋白質（如酶或受體）通過與特定分子結合，導緻其三維結構發生改變，從而調節其功能的現象。以下是詳細解釋：

1. 核心機制
   變構效應通常涉及兩種結合位點：活性位點（直接參與催化反應）和變構位點（調節位點）。當小分子（變構效應物）結合到變構位點時，會引起蛋白質構象變化，進而增強或抑制其活性。例如，血紅蛋白的氧結合能力受變構調節。

2. 分類與作用

   • 正變構效應：變構效應物增強蛋白質活性（如激活劑）。
   • 負變構效應：變構效應物抑制蛋白質活性（如抑制劑）。

3. 應用領域
   變構現象在藥物研發中尤為重要。通過設計靶向變構位點的藥物，可以更精準地調控蛋白質功能，減少副作用。例如，某些抗癌藥物通過變構機制抑制激酶活性。

4. 相關術語

   • Allosteric（變構的）：描述與變構現象相關的特性。
   • Allosteric effector（變構效應物）：引發變構作用的分子。

若需進一步了解變構藥物開發案例，可參考書籍《Allosterism in Drug Discovery》。

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