
變構性
Allosterism(變構現象) 是生物化學中的重要概念,指某些蛋白質(如酶或受體)通過與特定分子結合,導緻其三維結構發生改變,從而調節其功能的現象。以下是詳細解釋:
核心機制
變構效應通常涉及兩種結合位點:活性位點(直接參與催化反應)和變構位點(調節位點)。當小分子(變構效應物)結合到變構位點時,會引起蛋白質構象變化,進而增強或抑制其活性。例如,血紅蛋白的氧結合能力受變構調節。
分類與作用
應用領域
變構現象在藥物研發中尤為重要。通過設計靶向變構位點的藥物,可以更精準地調控蛋白質功能,減少副作用。例如,某些抗癌藥物通過變構機制抑制激酶活性。
相關術語
若需進一步了解變構藥物開發案例,可參考書籍《Allosterism in Drug Discovery》。
Allosterism是指分子生物學中的一種調控機制,通過分子間相互作用,調控酶的活性。該詞源于希臘語"allo-"(異構)和"-sterism"(特性或狀态)。這種調控機制通過與酶結合的小分子(例如抑制劑或激活劑)來改變酶的構象,從而影響酶的催化活性。
The behavior of allosteric enzymes is regulated by the binding of small molecules.(非競争性酶的活性通過與小分子的結合來調節。)
Allosterism involves the regulation of enzyme activity through the binding of a molecule at a site distinct from the active site.(異構調控是通過在與活性位點不同的位置結合分子來調節酶的活性。)
Allosterism用于描述一種酶的調控機制,通過分子間相互作用來調節酶的活性。它可以作為名詞使用,也可以形容詞形式,如“allosteric”。
在生物體内,酶通常被用于調節代謝反應的速率。Allosterism是一種非常重要的調節機制,通過改變酶的構象來調節酶的催化活性。這種機制可以使酶在生物體内的代謝途徑中實現高效率的調節。
Homotropic調控機制(同源調控機制):是一種與異源調控機制相反的調節機制,它是指當一個分子(通常是底物)結合到酶上時,會導緻該酶的另一個活性位點上的催化活性發生變化。
Competitive inhibition(競争性抑制):是指一種抑制劑與酶的底物競争結合,從而降低酶的活性的調節機制。
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