
【化】 phosphoribulokinase
【化】 ortho-phosphoric acid; phosphoric acid
【医】 orthophosphoric acid; phosphoric acid
【化】 ribulose
【化】 kinase
【医】 kinase
磷酸核酮糖激酶(Ribulose phosphate kinase,EC 2.7.1.19)是光合作用卡尔文循环中的关键酶,属于转移酶类中的磷酸转移酶亚类。该酶催化5-磷酸核酮糖(Ribulose 5-phosphate)与ATP反应,生成5-磷酸核酮糖-1-磷酸(Ribulose 1,5-bisphosphate,RuBP),为二氧化碳固定反应提供必需底物。
从分子机制分析,其作用包含两个步骤:首先通过激酶活性将ATP的γ-磷酸基团转移至底物的羟基位点,随后通过异构化反应完成分子构型调整。该酶在植物叶绿体基质中活性最高,其表达受光照强度和碳同化产物浓度双重调控。
结构生物学研究表明,磷酸核酮糖激酶为同源四聚体,每个亚基含有约400个氨基酸残基。活性中心包含保守的ATP结合模体(GXGXXG)和底物识别域,镁离子作为辅助因子参与催化过程。该酶的晶体结构解析为开发新型光合作用增效剂提供了靶点依据。
参考文献:
磷酸核酮糖激酶(Phosphoribulokinase,简称PRK)是一种关键酶,主要参与光合作用中的卡尔文循环(Calvin cycle)。以下是其核心功能的解释:
基本作用
该酶催化核酮糖-5-磷酸(Ru5P)与ATP反应,生成核酮糖-1,5-二磷酸(RuBP),反应式为:
$$
text{Ru5P + ATP → RuBP + ADP}
$$
这一步骤为卡尔文循环中CO₂的固定提供必需底物。
代谢途径中的角色
RuBP是卡尔文循环中CO₂固定的受体分子,通过羧化反应生成不稳定的六碳化合物,最终转化为葡萄糖。磷酸核酮糖激酶负责再生RuBP,维持循环的持续运转。
调控机制
生物分布
主要存在于光合生物中,如植物叶绿体、蓝藻及某些光合细菌,是非光合生物中缺失的关键酶。
应用与意义
研究该酶有助于理解光合作用效率调控,对农业(如作物增产)和合成生物学(人工设计碳固定途径)有潜在价值。
若需更深入的分子机制或结构信息,建议查阅生物化学教材或专业数据库(如UniProt)。
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