
【化】 leucine aminopeptidase (LAP)
亮氨酸氨肽酶(Leucine aminopeptidase,简称LAP)是一种广泛存在于生物体内的水解酶,主要催化蛋白质或多肽链中N末端亮氨酸残基的水解反应。该酶属于金属蛋白酶家族,其活性依赖于锌离子或镁离子的存在。根据NCBI Bookshelf的生物化学资料,其分子结构通常由两个亚基组成,可通过特异性识别亮氨酸的疏水侧链实现底物选择性。
在生理功能方面,亮氨酸氨肽酶参与蛋白质代谢调控、肽类物质分解及细胞增殖信号传导。BRENDA酶数据库显示,其最适pH值为7.5-8.5,广泛分布于肾脏、肝脏和小肠等哺乳动物组织中,尤其在肝胆系统中具有诊断价值。临床医学研究表明,血清中LAP水平异常升高与胆道梗阻、肝炎等疾病存在显著相关性,这一结论在《临床酶学诊断指南》中已获实验数据支持。
从分子机制角度,《生物化学与分子生物学学报》指出,LAP通过调控细胞周期相关蛋白的降解过程,可能影响肿瘤细胞的增殖和迁移。其基因编码(如LAP3基因)已被纳入人类基因组数据库的标准注释体系。
亮氨酸氨肽酶(Leucine Aminopeptidase,简称LAP)是一种蛋白酶,广泛分布于人体多个器官中,尤其在肝脏、肾脏、小肠等组织中含量较高。以下是其详细解释:
生化性质
亮氨酸氨肽酶属于水解酶类,能特异性水解蛋白质或多肽链N端的亮氨酸残基。其物理形态包括红色冻干粉或红褐色液体,溶于水,最适pH为7.5-9.0,稳定性较强(4℃可保存数月)。
生理作用
主要参与蛋白质代谢,帮助分解肽类物质,尤其在消化和细胞修复中发挥作用。此外,胎盘中的LAP可灭活催产素和加压素,调节激素水平。
升高的情况
降低的情况
可能与营养不良、慢性肝炎、慢性粒细胞白血病、肾病综合征或类风湿性关节炎相关,需结合其他指标综合判断。
以上信息综合了多个权威来源,如需更详细内容可参考相关医学文献或临床指南。
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