
【化】 threonine aldolase
【化】 Thr; threonine
【医】 alpha-amino-beta-hydroxybutyric acid; threonine
【化】 aldolase; zymohexase
【医】 aldolase
苏氨酸醛缩酶(Threonine Aldolase)是一种催化苏氨酸分解代谢的关键酶,其功能是在生物体内催化苏氨酸分子裂解为甘氨酸和乙醛的可逆反应。该酶在氨基酸代谢、特别是丝氨酸/苏氨酸代谢途径中扮演重要角色,对维持生物体内氨基酸平衡及能量供应具有重要作用。
汉英对照定义
$$ text{L-苏氨酸} rightleftharpoons text{甘氨酸} + text{乙醛} $$ 该反应属于醛缩酶家族典型的碳-碳键裂解反应,依赖磷酸吡哆醛(PLP)作为辅因子。
生物学意义
苏氨酸醛缩酶广泛存在于微生物、植物和动物细胞中,参与:
酶学特性
根据底物特异性分为两类:
结构基础
其活性中心包含磷酸吡哆醛结合域,通过形成希夫碱中间体实现α-碳键断裂。研究显示,微生物来源的苏氨酸醛缩酶多为同源二聚体,而哺乳动物酶则与过氧化物酶体功能相关。
代谢疾病联系
人类过氧化物酶体中的苏氨酸醛缩酶(由TA基因编码)缺陷可能导致:
生物技术应用
微生物苏氨酸醛缩酶被用于:
BRENDA酶数据库详细收录苏氨酸醛缩酶的动力学参数及物种分布(访问链接:https://www.brenda-enzymes.org/)
UniProt条目P21333(人源苏氨酸醛缩酶)描述其亚细胞定位与疾病关联(来源:UniProtKB)
KEGG代谢通路map00260展示苏氨酸分解的全路径(来源:京都基因与基因组百科全书)
(注:因部分来源无法直接链接,建议通过数据库名称检索获取完整信息)
苏氨酸醛缩酶(Threonine Aldolase,简称TA)是一种依赖磷酸吡哆醛(PLP)的酶,广泛分布于自然界,主要催化苏氨酸的反醛醇裂解反应(生成甘氨酸和乙醛),同时也能逆反应合成β-羟基-α-氨基酸(具有两个手性中心的化合物)。以下从功能、机制、应用等方面详细解释:
苏氨酸醛缩酶是生物催化领域的重要工具酶,其可逆反应特性及手性控制能力在药物合成中具有不可替代的作用。当前研究聚焦于通过蛋白质工程提升其工业适用性。如需更深入的技术细节,可参考、4、5的原始文献。
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