
【化】 allosteric enzyme
别構酶(Allosteric enzyme)是生物體内一類具有特殊調節功能的酶蛋白,其活性通過變構效應(allosteric effect)實現精确調控。該術語在漢英詞典中對應"allosteric enzyme",由"allo-"(異)和"stereos"(立體)構成,反映其通過空間結構變化改變催化活性的特性。
從分子機制分析,别構酶通常包含催化亞基和調節亞基。當效應物(effector)與調節亞基結合時,會引發酶分子四級結構的協同性改變,進而增強或抑制催化位點的活性。這種變構調節具有典型的S型動力學曲線,與米氏酶的雙曲線特征形成鮮明對比,這種現象在血紅蛋白的氧合過程中表現尤為顯著。
生物學意義上,别構酶在代謝調控中發揮核心作用。例如:ATP作為負反饋調節物抑制磷酸果糖激酶,有效控制糖酵解速率;而ADP則作為正調節物激活異檸檬酸脫氫酶,推動三羧酸循環進行。這種雙向調節機制使細胞能夠快速響應能量狀态變化,維持代謝穩态。
在醫學應用領域,别構調節位點已成為藥物開發的重要靶點。他汀類藥物通過結合HMG-CoA還原酶的變構位點實現降膽固醇作用,較傳統競争性抑制劑具有更高選擇性。當前結構生物學研究正通過冷凍電鏡技術解析酶構象變化的動态過程,為精準藥物設計提供新思路。
别構酶(又稱變構酶)是一類具有特殊調節功能的酶,其活性可通過構象變化被特定分子調控。以下是詳細解釋:
别構酶是一種調節酶,當效應物(小分子代謝物或終産物)與酶分子中的别構中心(非活性中心)結合後,酶的空間構象發生改變,進而影響其活性中心對底物的結合與催化能力。這種調節方式稱為别構效應,具有快速、可逆、靈敏的特點。
别構酶常位于代謝途徑的起始步驟或分支點(如糖酵解中的磷酸果糖激酶),通過調節關鍵反應速率實現代謝平衡。這種調節方式使細胞能快速適應環境變化,維持穩态。
如需進一步了解具體代謝途徑中的别構酶案例,可參考來源。
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