
【化】 allosteric enzyme
别构酶(Allosteric enzyme)是生物体内一类具有特殊调节功能的酶蛋白,其活性通过变构效应(allosteric effect)实现精确调控。该术语在汉英词典中对应"allosteric enzyme",由"allo-"(异)和"stereos"(立体)构成,反映其通过空间结构变化改变催化活性的特性。
从分子机制分析,别构酶通常包含催化亚基和调节亚基。当效应物(effector)与调节亚基结合时,会引发酶分子四级结构的协同性改变,进而增强或抑制催化位点的活性。这种变构调节具有典型的S型动力学曲线,与米氏酶的双曲线特征形成鲜明对比,这种现象在血红蛋白的氧合过程中表现尤为显著。
生物学意义上,别构酶在代谢调控中发挥核心作用。例如:ATP作为负反馈调节物抑制磷酸果糖激酶,有效控制糖酵解速率;而ADP则作为正调节物激活异柠檬酸脱氢酶,推动三羧酸循环进行。这种双向调节机制使细胞能够快速响应能量状态变化,维持代谢稳态。
在医学应用领域,别构调节位点已成为药物开发的重要靶点。他汀类药物通过结合HMG-CoA还原酶的变构位点实现降胆固醇作用,较传统竞争性抑制剂具有更高选择性。当前结构生物学研究正通过冷冻电镜技术解析酶构象变化的动态过程,为精准药物设计提供新思路。
别构酶(又称变构酶)是一类具有特殊调节功能的酶,其活性可通过构象变化被特定分子调控。以下是详细解释:
别构酶是一种调节酶,当效应物(小分子代谢物或终产物)与酶分子中的别构中心(非活性中心)结合后,酶的空间构象发生改变,进而影响其活性中心对底物的结合与催化能力。这种调节方式称为别构效应,具有快速、可逆、灵敏的特点。
别构酶常位于代谢途径的起始步骤或分支点(如糖酵解中的磷酸果糖激酶),通过调节关键反应速率实现代谢平衡。这种调节方式使细胞能快速适应环境变化,维持稳态。
如需进一步了解具体代谢途径中的别构酶案例,可参考来源。
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