蛋白质折叠英文解释翻译、蛋白质折叠的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 protein folding

albumin; protein
【化】 protein
【医】 albuminoid; albumoid; proteic substance

fold; pucker; replicate; wimple
【计】 collapse; fold
【化】 fold; fold back effect; folding

蛋白质折叠（Protein Folding）指线性氨基酸链通过分子内相互作用形成特定三维空间结构的过程。该过程决定了蛋白质的活性构象，是生物大分子功能实现的关键步骤。其核心机制包含以下三方面：

热力学驱动
蛋白质折叠遵循能量最低原理，疏水氨基酸残基倾向于埋藏在分子内部，亲水区域暴露于表面。这一现象在David L. Nelson的《生物化学原理》中被描述为“折叠过程的主要驱动力来源于熵增与疏水效应”。
动态路径调控
实验研究表明，蛋白质折叠并非随机搜索过程，而是通过特定中间态逐步完成。例如α螺旋和β折叠等二级结构单元先形成，再组装为稳定结构域。Nature期刊的多篇综述指出，分子伴侣（如GroEL/GroES复合体）在此过程中协助纠正错误折叠。
结构功能关联性
根据RCSB蛋白质数据库（PDB）收录的17万+结构数据，蛋白质的三维构象直接决定其生化功能。以血红蛋白为例，其氧结合能力依赖于折叠形成的血红素口袋空间排布。

该领域研究曾获2013年诺贝尔化学奖，表彰“复杂化学系统多尺度模型的开发”，其中Martin Karplus团队通过计算模拟揭示了折叠路径的微观机制。当前冷冻电镜技术（Cryo-EM）的突破进一步推动了对折叠中间态的原子级观测。

蛋白质折叠是蛋白质从线性氨基酸序列转变为特定三维结构的过程，这一过程决定了其生物功能。以下是详细解释：

蛋白质折叠是指新合成的多肽链通过物理化学作用自发形成具有生物活性的三维构象的过程。翻译后的蛋白质最初以无序的线性多肽链存在，随后通过氨基酸残基间的相互作用（如疏水作用、氢键等）逐步折叠成稳定结构。

蛋白质折叠问题被称为“生物学重大挑战”，因其涉及从序列预测结构的复杂性。现有研究通过实验（如X射线晶体学）和计算模拟（如分子动力学）探索机制。

如需进一步了解，可参考、2、5等来源的完整内容。