
抗体(antibody)是免疫系统中由浆细胞分泌的Y形蛋白质,英文对应术语为"antibody"或"immunoglobulin"。在免疫学中,抗体通过特异性结合抗原(如病原体或异物)发挥免疫防御作用,其分子结构包含两个抗原结合片段(Fab)和一个可结晶片段(Fc)。该术语首次记录于1901年诺贝尔生理学或医学奖获得者埃米尔·冯·贝林关于白喉抗毒素的研究。
从分子机制分析,抗体通过互补决定区(CDR)与抗原表位形成非共价键结合,结合常数可达10-10 M^-1。这种特异性识别机制使其在疫苗研发(如COVID-19 mRNA疫苗)和单克隆抗体疗法(如曲妥珠单抗治疗乳腺癌)中具有重要应用价值。
根据世界卫生组织国际非专利药品命名规则,治疗性抗体命名后缀统一为"-mab",如"adalimumab"(阿达木单抗)。美国FDA批准的抗体药物已超过100种,涵盖肿瘤、自身免疫病和感染性疾病等治疗领域。最新研究显示,双特异性抗体(如blinatumomab)可通过同时结合两个不同抗原表位增强治疗效果。
抗体(Antibody),又称免疫球蛋白(Immunoglobulin,简称Ig),是免疫系统中由B淋巴细胞分化出的浆细胞分泌的一种Y形蛋白质,能够特异性识别并结合外来病原体(如细菌、病毒)或异物(即抗原),在免疫防御中发挥关键作用。
基本结构
抗体由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接,形成Y形结构。其顶端为可变区(V区),负责识别和结合特定抗原;底部为恒定区(C区),决定抗体的功能类型(如激活补体系统或结合免疫细胞)。
抗体类型
根据恒定区差异,人类抗体分为5类:
中和作用
抗体通过结合病毒表面蛋白或细菌毒素,直接阻止其感染宿主细胞(如新冠病毒抗体阻断病毒进入细胞)。
调理作用
抗体标记病原体,使巨噬细胞等免疫细胞更易识别并吞噬(“标记靶子”)。
激活补体系统
抗体与抗原结合后触发补体级联反应,直接溶解病原体或吸引免疫细胞聚集。
当病原体入侵时,B细胞通过表面受体识别抗原,并在辅助T细胞的信号刺激下增殖分化为浆细胞和记忆B细胞。浆细胞大量分泌抗体,而记忆B细胞在再次感染时快速响应。
抗体是适应性免疫的核心分子,其高度特异性与多样性(通过基因重组实现约10¹¹种不同抗体)使人体能应对复杂多变的病原体威胁。
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