酶反应动力学英文解释翻译、酶反应动力学的近义词、反义词、例句

英语翻译：

【化】 enzymatic reaction kinetics; enzyme reaction kinetics

分词翻译：

酶的英语翻译：

enzyme
【化】 enzyme; zyme
【医】 ascus ase; biocatalyst; enzyme; ferment; zymase; zyme; zymin; zymo-

反应动力学的英语翻译：

【化】 reaction kinetics

专业解析

酶反应动力学（Enzyme Reaction Kinetics）是研究酶催化反应速率及其影响机制的学科，其核心在于定量分析底物浓度、温度、pH值等因素对酶促反应速度的影响。这一领域的基础理论由Leonor Michaelis和Maud Menten于1913年提出，他们建立的米氏方程（Michaelis-Menten equation）奠定了酶动力学分析的数学框架： $$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{Km + [S]} $$ 其中$v$为反应速率，$V{text{max}}$为最大反应速率，$K_m$（米氏常数）表示酶与底物亲和力的倒数。

关键参数与机制

米氏常数$K_m$：反映酶与底物结合效率，$K_m$值越小，酶对底物的亲和力越高。例如，碳酸酐酶的$K_m$低至8 mM，表明其在低底物浓度下仍能高效催化。
催化效率$k_{text{cat}}/K_m$：综合指标，用于比较不同酶的催化能力，典型值范围为$10$至$10 text{M}^{-1}text{s}^{-1}$。
抑制剂影响：竞争性抑制剂通过结合酶的活性位点增加表观$Km$，而非竞争性抑制剂通过改变酶构象降低$V{text{max}}$。

应用与验证

在药物研发中，阿司匹林通过不可逆抑制环氧化酶的$Km$实现抗炎作用。工业生物催化领域则利用固定化酶技术提升$k{text{cat}}$值，如脂肪酶在生物柴油生产中的优化应用。权威实验数据可通过BRENDA酶数据库（https://www.brenda-enzymes.org/）验证，该平台收录超过90,000种酶的动力学参数。

网络扩展解释

酶反应动力学是研究酶促反应速度规律及其影响因素的科学，主要关注底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等对反应速率的作用机制。以下是详细解释：

一、核心原理

米氏方程（Michaelis-Menten方程）
酶促反应速度（(v)）与底物浓度（([S])）的关系可通过以下公式描述：
$$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$
- (V_{text{max}})：最大反应速度，当酶被底物完全饱和时的速率。
- (K_m)（米氏常数）：反应速度达到(V_{text{max}}/2)时的底物浓度，反映酶与底物的亲和力（(K_m)越小，亲和力越高）。
- 应用：当底物浓度远低于(K_m)时，反应速度与底物浓度成正比；当底物浓度远高于(Km)时，反应速度趋近于(V{text{max}})。

二、主要影响因素

底物浓度
- 遵循米氏方程规律，是决定反应速度的基础因素。
酶浓度
- 当底物浓度足够时，反应速度与酶浓度成正比。
温度
- 双重作用：升高温度可加速反应，但过高会导致酶变性。最适温度是两者平衡的结果，通常为30-40℃。
pH值
- 不同酶的最适pH差异显著（如胃蛋白酶pH 1.8，肝精氨酸酶pH 9.8），偏离最适pH会降低酶活性。
抑制剂与激活剂
- 抑制剂：通过竞争性或非竞争性方式降低反应速度。
- 激活剂：如金属离子（Mg²⁺、K⁺）可增强酶活性。

三、扩展：多底物反应动力学

当反应涉及两种及以上底物时，机制更复杂，常见类型包括：

序列机制：底物按特定顺序结合酶（如氧化还原反应）。
乒乓机制：酶在反应中交替与不同底物结合（如转氨反应）。

四、研究意义

理论层面：揭示酶与底物相互作用机制，优化酶在代谢中的作用。
应用层面：指导工业酶反应条件（如温度、pH控制）、临床诊断（酶活力检测）及药物设计（抑制剂开发）。

如需更深入的具体案例或公式推导，可参考相关教材或研究文献。