酶反應動力學英文解釋翻譯、酶反應動力學的近義詞、反義詞、例句

英語翻譯：

【化】 enzymatic reaction kinetics; enzyme reaction kinetics

分詞翻譯：

酶的英語翻譯：

enzyme
【化】 enzyme; zyme
【醫】 ascus ase; biocatalyst; enzyme; ferment; zymase; zyme; zymin; zymo-

反應動力學的英語翻譯：

【化】 reaction kinetics

專業解析

酶反應動力學（Enzyme Reaction Kinetics）是研究酶催化反應速率及其影響機制的學科，其核心在于定量分析底物濃度、溫度、pH值等因素對酶促反應速度的影響。這一領域的基礎理論由Leonor Michaelis和Maud Menten于1913年提出，他們建立的米氏方程（Michaelis-Menten equation）奠定了酶動力學分析的數學框架： $$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{Km + [S]} $$ 其中$v$為反應速率，$V{text{max}}$為最大反應速率，$K_m$（米氏常數）表示酶與底物親和力的倒數。

關鍵參數與機制

米氏常數$K_m$：反映酶與底物結合效率，$K_m$值越小，酶對底物的親和力越高。例如，碳酸酐酶的$K_m$低至8 mM，表明其在低底物濃度下仍能高效催化。
催化效率$k_{text{cat}}/K_m$：綜合指标，用于比較不同酶的催化能力，典型值範圍為$10$至$10 text{M}^{-1}text{s}^{-1}$。
抑制劑影響：競争性抑制劑通過結合酶的活性位點增加表觀$Km$，而非競争性抑制劑通過改變酶構象降低$V{text{max}}$。

應用與驗證

在藥物研發中，阿司匹林通過不可逆抑制環氧化酶的$Km$實現抗炎作用。工業生物催化領域則利用固定化酶技術提升$k{text{cat}}$值，如脂肪酶在生物柴油生産中的優化應用。權威實驗數據可通過BRENDA酶數據庫（https://www.brenda-enzymes.org/）驗證，該平台收錄超過90,000種酶的動力學參數。

網絡擴展解釋

酶反應動力學是研究酶促反應速度規律及其影響因素的科學，主要關注底物濃度、酶濃度、溫度、pH、抑制劑和激活劑等對反應速率的作用機制。以下是詳細解釋：

一、核心原理

米氏方程（Michaelis-Menten方程）
酶促反應速度（(v)）與底物濃度（([S])）的關系可通過以下公式描述：
$$ v = frac{V_{text{max}} [S]}{K_m + [S]} $$
- (V_{text{max}})：最大反應速度，當酶被底物完全飽和時的速率。
- (K_m)（米氏常數）：反應速度達到(V_{text{max}}/2)時的底物濃度，反映酶與底物的親和力（(K_m)越小，親和力越高）。
- 應用：當底物濃度遠低于(K_m)時，反應速度與底物濃度成正比；當底物濃度遠高于(Km)時，反應速度趨近于(V{text{max}})。

二、主要影響因素

底物濃度
- 遵循米氏方程規律，是決定反應速度的基礎因素。
酶濃度
- 當底物濃度足夠時，反應速度與酶濃度成正比。
溫度
- 雙重作用：升高溫度可加速反應，但過高會導緻酶變性。最適溫度是兩者平衡的結果，通常為30-40℃。
pH值
- 不同酶的最適pH差異顯著（如胃蛋白酶pH 1.8，肝精氨酸酶pH 9.8），偏離最適pH會降低酶活性。
抑制劑與激活劑
- 抑制劑：通過競争性或非競争性方式降低反應速度。
- 激活劑：如金屬離子（Mg²⁺、K⁺）可增強酶活性。

三、擴展：多底物反應動力學

當反應涉及兩種及以上底物時，機制更複雜，常見類型包括：

序列機制：底物按特定順序結合酶（如氧化還原反應）。
乒乓機制：酶在反應中交替與不同底物結合（如轉氨反應）。

四、研究意義

理論層面：揭示酶與底物相互作用機制，優化酶在代謝中的作用。
應用層面：指導工業酶反應條件（如溫度、pH控制）、臨床診斷（酶活力檢測）及藥物設計（抑制劑開發）。

如需更深入的具體案例或公式推導，可參考相關教材或研究文獻。