
琥珀酸脱氢酶(Succinate Dehydrogenase,SDH)是生物体内三羧酸循环(TCA cycle)和线粒体电子传递链(ETC)中的关键酶。该酶催化琥珀酸(succinate)氧化为延胡索酸(fumarate),同时将黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)还原为FADH₂,其英文名称直接体现了其功能特征:"succinate"指底物,"dehydrogenase"表明其脱氢反应特性。
酶分类
属于EC 1.3.5.1氧化还原酶类,由四个亚基(SDHA、SDHB、SDHC、SDHD)组成复合体,其中SDHA亚基含FAD辅基。
代谢作用
在三羧酸循环中,该酶将琥珀酸转化为延胡索酸,同时生成的FADH₂进入电子传递链,推动ATP合成。其活性受丙二酸(malonate)竞争性抑制。
疾病关联性
SDH基因突变与遗传性副神经节瘤、嗜铬细胞瘤相关,美国国家生物技术信息中心(NCBI)将其列为肿瘤易感基因。
临床检测
在病理诊断中,SDH免疫组化染色缺失可作为琥珀酸脱氢酶缺陷型肿瘤的标志,相关检测方法被纳入《临床肿瘤学实践指南》。
实验室常用分光光度法监测600nm波长下还原型染料的吸光度变化,该方法收录于《酶学实验手册》第7版。
琥珀酸脱氢酶(Succinate Dehydrogenase,SDH)是一种关键的多功能酶,以下从多个角度详细解释其含义:
基本属性
属于黄素蛋白酶类,含铁-硫中心。它既是三羧酸循环(TCA循环)中催化琥珀酸氧化为延胡索酸的酶,又是电子传递链中的复合体II(泛醌还原酶),直接连接能量代谢的两种途径。
两种亚型
亚基组成
真核生物中由4个亚基构成:
催化机制
通过FAD接受琥珀酸脱下的氢,经铁硫簇传递电子至泛醌,同时将质子泵出线粒体内膜,驱动ATP合成。
能量代谢枢纽
作为TCA循环中唯一整合于线粒体内膜的酶,其活性反映三羧酸循环的运转效率。
疾病与调控
历史突破
中国科学家王应睐团队在1950年首次成功提取高活性水溶性SDH,技术水平领先国际。
农业杀菌剂靶点
SDH抑制剂(如啶酰菌胺)通过阻断病原菌能量代谢,成为广谱杀菌剂。
常用测定法包括:
如需更详细的作用机制或实验操作,可进一步说明研究方向。
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