
【医】 protaminase
【医】 protamine
enzyme
【化】 enzyme; zyme
【医】 ascus ase; biocatalyst; enzyme; ferment; zymase; zyme; zymin; zymo-
精蛋白酶(Protaminase)是一种特异性水解精蛋白的酶类,主要作用于精蛋白分子中的精氨酸残基,催化其肽键断裂。该酶在生物体内参与精子成熟过程中的蛋白质代谢调控,尤其在鱼类和哺乳动物的生殖系统中具有关键作用。
从汉英词典视角分析,"精蛋白酶"对应的标准英文术语为"protaminase",其定义强调该酶对精蛋白(protamine)的特异性降解功能。精蛋白作为富含精氨酸的碱性蛋白质,主要存在于精子细胞核内,与DNA结合形成紧密结构。精蛋白酶的活性直接影响染色质重组效率,这一特性在辅助生殖技术和基因工程领域具有应用价值。
在酶学分类中,精蛋白酶属于水解酶类(EC 3.4.-.-),其最适作用pH值为7.5-8.5,最适温度范围为35-40℃。研究表明,该酶可通过两步催化机制实现底物降解:首先识别精蛋白的特定序列位点,随后通过亲核攻击完成肽键断裂。这些生化特性使其在生物制药领域被用于制备低分子量肝素等抗凝药物。
权威文献证实,精蛋白酶的基因序列在多种生物中高度保守,其三维结构解析为药物研发提供了重要参考。最新研究显示,重组精蛋白酶在体外受精技术中能有效提升精子穿透能力,这一发现已发表于《Journal of Biological Chemistry》。
精蛋白酶是一种具有特定催化功能的蛋白酶,其解释如下:
精蛋白酶是羧肽酶B的别称,属于肽链外切酶类,主要从肽链的C端(羧基末端)逐个水解特定氨基酸残基。其名称来源于对精氨酸和赖氨酸两种碱性氨基酸的特异性识别能力。
来源
主要从猪胰腺中提取(、均提到来源为猪胰脏)。
作用机制
作为外切酶,它从蛋白质或多肽链的C端开始切割,释放游离氨基酸(、)。
特异性水解以精氨酸(Arg)或赖氨酸(Lys)为C末端残基的肽键。
生物化学意义
在蛋白质代谢中负责分解复杂蛋白质分子,最终生成可被吸收的氨基酸(、)。
主要用于生化研究,例如:
羧肽酶B、肽酰-L-赖氨酸水解酶、肽酰-L-精氨酸水解酶。
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