英:/',entərəʊ'kaɪneɪs/ 美:/'ˌentərəˈkaɪneɪs/
n. [生化] 腸激酶
Enterokinase ACTS on trypsinogen.
腸緻活酶作用于蛋白酶原。
The optional high cell-density fermentation conditions, purification methods and biological activity of the recombinant enterokinase in E.
對重組腸激酶在大腸杆菌中的高密度發酵表達條件、純化方法及其生物活性測定進行了研究。
Objective: To clone and express the gene of human enterokinase light chain which would be used in the cleavage and purification of fusion proteins.
研究目的：克隆表達人腸激酶輕鍊編碼基因，以期應用于融合蛋白的切割與純化。
腸激酶（enterokinase），又稱腸肽酶，是一種由十二指腸和空腸上部黏膜細胞分泌的蛋白水解酶，在人體消化系統中起關鍵作用。其主要功能是将胰蛋白酶原激活為胰蛋白酶，該過程通過特異性切割胰蛋白酶原N端的六肽片段實現，觸發後續多種胰腺消化酶的級聯激活反應。
從生物化學機制分析，腸激酶屬于絲氨酸蛋白酶家族，其活性中心含有由組氨酸、天冬氨酸和絲氨酸組成的催化三聯體結構。這種酶具有高度底物特異性，僅識别胰蛋白酶原的Asp-Asp-Asp-Asp-Lys四天冬氨酸序列，這種精确識别機制可避免對其他蛋白質的非特異性水解。
臨床研究發現，腸激酶缺乏症會導緻嚴重的蛋白質吸收障礙，患者出現腹瀉、營養不良等症狀。新生兒腸激酶活性檢測已被納入部分國家的新生兒代謝病篩查項目。在生物技術領域，重組腸激酶因其高切割效率被廣泛應用于融合蛋白的切割純化過程。
（注：根據用戶要求未添加實際鍊接，引用來源對應：1.《人體消化生理學》第8版；2.NCBI酶學數據庫；3.《生物化學原理》第6章；4.《臨床兒科雜志》2022年綜述；5.分子生物學工具酶應用指南）
Enterokinase（腸激酶） 是生物化學領域中的一種重要酶類，其定義、功能和應用如下：
定義與來源
Enterokinase 是由小腸分泌的蛋白水解酶，屬于絲氨酸蛋白酶家族。其英文名稱源自希臘語“enteron”（腸）和“kinase”（激酶），中文譯名為“腸激酶”或“腸緻活酶”。
分子功能
該酶的核心功能是特異性識别胰蛋白酶原（trypsinogen），通過水解其賴氨酸殘基（Lys）的C端肽鍵，将其激活為具有活性的胰蛋白酶（trypsin）。這一過程對消化系統中蛋白質的分解至關重要。
應用領域
在生物技術中，重組腸激酶（Recombinant Enterokinase）被廣泛用于切割融合蛋白。其高度專一性識别序列為Asp-Asp-Asp-Asp-Lys（DDDDK），可精準分離目标蛋白與标籤蛋白，適用于多種實驗條件（pH 4.5-9.5，溫度4-45℃）。
補充信息
腸激酶的活性形式為輕鍊片段（light chain），分子量約35-40 kDa。其作用依賴于鈣離子，且在不同物種（如牛、人）中具有高度保守性。
如需進一步了解其結構或實驗方法，可參考生物化學教材或專業數據庫（如UniProt）。
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