英:/',entərəʊ'kaɪneɪs/ 美:/'ˌentərəˈkaɪneɪs/
n. [生化] 肠激酶
Enterokinase ACTS on trypsinogen.
肠致活酶作用于蛋白酶原。
The optional high cell-density fermentation conditions, purification methods and biological activity of the recombinant enterokinase in E.
对重组肠激酶在大肠杆菌中的高密度发酵表达条件、纯化方法及其生物活性测定进行了研究。
Objective: To clone and express the gene of human enterokinase light chain which would be used in the cleavage and purification of fusion proteins.
研究目的：克隆表达人肠激酶轻链编码基因，以期应用于融合蛋白的切割与纯化。
肠激酶（enterokinase），又称肠肽酶，是一种由十二指肠和空肠上部黏膜细胞分泌的蛋白水解酶，在人体消化系统中起关键作用。其主要功能是将胰蛋白酶原激活为胰蛋白酶，该过程通过特异性切割胰蛋白酶原N端的六肽片段实现，触发后续多种胰腺消化酶的级联激活反应。
从生物化学机制分析，肠激酶属于丝氨酸蛋白酶家族，其活性中心含有由组氨酸、天冬氨酸和丝氨酸组成的催化三联体结构。这种酶具有高度底物特异性，仅识别胰蛋白酶原的Asp-Asp-Asp-Asp-Lys四天冬氨酸序列，这种精确识别机制可避免对其他蛋白质的非特异性水解。
临床研究发现，肠激酶缺乏症会导致严重的蛋白质吸收障碍，患者出现腹泻、营养不良等症状。新生儿肠激酶活性检测已被纳入部分国家的新生儿代谢病筛查项目。在生物技术领域，重组肠激酶因其高切割效率被广泛应用于融合蛋白的切割纯化过程。
（注：根据用户要求未添加实际链接，引用来源对应：1.《人体消化生理学》第8版；2.NCBI酶学数据库；3.《生物化学原理》第6章；4.《临床儿科杂志》2022年综述；5.分子生物学工具酶应用指南）
Enterokinase（肠激酶） 是生物化学领域中的一种重要酶类，其定义、功能和应用如下：
定义与来源
Enterokinase 是由小肠分泌的蛋白水解酶，属于丝氨酸蛋白酶家族。其英文名称源自希腊语“enteron”（肠）和“kinase”（激酶），中文译名为“肠激酶”或“肠致活酶”。
分子功能
该酶的核心功能是特异性识别胰蛋白酶原（trypsinogen），通过水解其赖氨酸残基（Lys）的C端肽键，将其激活为具有活性的胰蛋白酶（trypsin）。这一过程对消化系统中蛋白质的分解至关重要。
应用领域
在生物技术中，重组肠激酶（Recombinant Enterokinase）被广泛用于切割融合蛋白。其高度专一性识别序列为Asp-Asp-Asp-Asp-Lys（DDDDK），可精准分离目标蛋白与标签蛋白，适用于多种实验条件（pH 4.5-9.5，温度4-45℃）。
补充信息
肠激酶的活性形式为轻链片段（light chain），分子量约35-40 kDa。其作用依赖于钙离子，且在不同物种（如牛、人）中具有高度保守性。
如需进一步了解其结构或实验方法，可参考生物化学教材或专业数据库（如UniProt）。
【别人正在浏览】