外切糖苷酶
Exoglycosidase（外切糖苷酶）是一類能夠從糖鍊（如多糖或糖蛋白）的非還原末端依次水解糖苷鍵的酶。這類酶在糖生物學研究中具有重要作用，主要通過特異性識别糖鍊末端的單糖類型及其連接方式來實現精确切割，例如β-半乳糖苷酶可特異性水解末端的β-半乳糖殘基。
其作用機制涉及兩個關鍵催化殘基（通常為谷氨酸或天冬氨酸），通過酸堿協同作用完成糖苷鍵的斷裂，這一過程在《自然·化學生物學》期刊的實驗分析中得到了詳細闡述。在應用層面，exoglycosidase被廣泛用于糖鍊結構解析、疾病标志物檢測（如癌症相關糖抗原分析）以及生物制藥質量控制（如單克隆抗體糖基化修飾檢測）。國際生物化學與分子生物學聯盟（IUBMB）的酶分類系統将其歸類于EC 3.2.1.-系列。
exoglycosidase（外切糖苷酶）是一種能夠特異性水解多糖分子非還原末端單糖的酶類。其作用特點如下：
作用機制
它從多糖鍊的末端（非還原端）逐步切割單個單糖單位，且對單糖種類及糖苷鍵類型（如α-1,4、β-1,6等）具有高度專一性。
功能意義
通過分析水解産物，可确定多糖的單糖組成、排列順序及糖苷鍵連接方式，常用于糖鍊結構解析和生物化學研究。
分類對比
與外切糖苷酶對應的是内切糖苷酶（endoglycosidase），後者從多糖鍊内部隨機切斷糖苷鍵。兩者的協同作用常用于糖蛋白或寡糖的精細結構分析。
該術語源自“exo-”（外部）與“glycosidase”（糖苷酶）的組合，發音為英式[eksəʊɡlɪ'kəʊsaɪdeɪz]，美式[eksoʊɡlɪ'koʊsaɪdeɪz]。
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