[生化] 酶動力學
Thermodynamics of transient enzyme kinetics.
瞬時酶動态熱力學。
Methods: Using cell culture technique, MTT and enzyme kinetics methods.
方法：應用細胞培養技術、噻唑鹽比色測定(MTT)和酶動力學方法。
The tartrate-resistant acid phosphatase (TRAP) activities in the medium were measured by enzyme kinetics.
酶動力學法測定培養上清中抗酒石酸酸性磷酸酶（TRAP）的活性；
Applications: Great for studying enzyme kinetics and screening small molecular inhibitors for drug discovery and HTS applications.
應用：主要研究酶動力學和在藥物研發方面篩選小分子抑制劑以及HTS應用。
The effects of temperature and relative humidity on berry firmness of grapes were stu***d, and the prediction model for firmness loss was developed on the basis of enzyme kinetics.
本文研究溫度和相對濕度對采後葡萄漿果硬度的影響，并建立了相應的預測模型。
酶動力學（enzyme kinetics）是生物化學領域的重要分支，主要研究酶催化反應的速率規律及其影響因素。其核心目标是定量分析底物濃度、溫度、pH值等條件對酶促反應速度的影響，并揭示酶與底物相互作用的分子機制。該領域的基礎理論由Leonor Michaelis和Maud Menten于1913年提出，建立的米氏方程（Michaelis-Menten equation）至今仍是描述單底物酶促反應的标準模型： $$ v = frac{V_{max}[S]}{Km + [S]} $$ 其中$v$為反應速率，$V{max}$表示最大反應速率，$K_m$是米氏常數，反映酶與底物的親和力。
酶動力學參數的實際意義包括：
現代酶動力學研究已擴展至多底物系統、變構調節機制及抑制劑作用分析。例如，制藥工業通過測定IC50值評估藥物對靶酶活性的抑制強度（來源：Nature Reviews Drug Discovery）。臨床診斷中，肌酸激酶同工酶的動力學參數差異被用于心肌梗死鑒别診斷（來源：Clinical Chemistry期刊）。
注：引文來源包括經典教材《Lehninger生物化學原理》、美國國立生物技術信息中心（NCBI）數據庫、英國皇家化學會《酶動力學方法》專著等權威資料，因格式要求未展示具體鍊接。
Enzyme Kinetics（酶動力學） 是生物化學領域的重要概念，主要研究酶催化化學反應的速率及其影響因素。以下是詳細解釋：
定義與核心内容
Enzyme kinetics 是研究酶如何催化化學反應、反應速率如何隨條件（如底物濃度、溫度、pH值等）變化的學科。其核心目标是建立數學模型（如米氏方程）描述酶與底物的相互作用，并确定關鍵參數（如最大反應速率 ( V_{text{max}} ) 和米氏常數 ( K_m )）。
關鍵參數與公式
應用領域
酶的特性關聯
酶的高效性、選擇性和條件敏感性（如特定pH/溫度下的最佳活性）直接影響其動力學行為。
Enzyme kinetics 結合實驗與理論模型，解析酶催化反應的本質，為生物學、醫學和工業應用提供理論基礎。
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