apoenzyme是什麼意思,apoenzyme的意思翻譯、用法、同義詞、例句
apoenzyme英标
英:/',æpəʊ'enzaɪm/ 美:/',æpo'enzaɪm/
常用詞典
n. [生化] 脫輔酶;酶蛋白
例句
An enzyme without its cofactor is termed an apoenzyme.
沒有輔助因子的酶叫做脫輔酶。
Apoenzyme An ENZYME whose cofactor or prosthetic group has been removed (e. g. via dialysis) rendering it catalytically inactive. It is the protein part of a conjugate enzyme.
脫輔基酶蛋白:酶的輔助因子或輔基去除後(通過透析)剩下的沒有催化活性的部分,是共轭酶的蛋白質部分。
同義詞
n.|zymoprotein/pheron;[生化]脫輔酶;酶蛋白
專業解析
Apoenzyme(脫輔基酶蛋白)是酶的一種特定形式,指酶蛋白中僅包含蛋白質部分但缺乏其活性所必需的輔因子(cofactor) 的狀态。此時,酶本身不具備催化活性。
其核心特性和要點包括:
- 蛋白質本質:Apoenzyme 本質上是酶分子的蛋白質部分,由氨基酸鍊(多肽鍊)折疊形成特定的三維結構。這個結構為後續結合輔因子提供了結合位點。
- 無活性狀态:單獨存在的 apoenzyme 沒有催化生物化學反應的能力。它需要與特定的非蛋白質成分結合才能轉變為具有功能的酶。
- 輔因子的結合位點:Apoenzyme 的結構中包含了精确的結合位點(活性位點的一部分),能夠特異性地識别并結合其所需的輔因子。這種結合通常通過氫鍵、離子鍵、疏水相互作用或共價鍵(較少見)實現。
- 形成全酶:當 apoenzyme 與它所需的輔因子(如金屬離子 [如 Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺/Fe³⁺] 或有機/金屬有機輔酶 [如 NAD⁺, NADP⁺, FAD, CoA, 血紅素])結合後,就形成了具有完整催化活性的複合物,稱為全酶 (holoenzyme)。公式可以表示為:
$$
text{Apoenzyme} + text{Cofactor} rightleftharpoons text{Holoenzyme (Active Enzyme)}
$$
- 與輔因子的關系:輔因子在催化中起着至關重要的作用,可能參與穩定過渡态、傳遞電子、轉移特定化學基團(如甲基、酰基)或協助底物結合。Apoenzyme 則提供了催化的特異性和大部分底物結合位點。
- 與脫輔基蛋白的關系:術語“apoenzyme”特指需要輔因子的酶蛋白部分。更廣義的術語“apoprotein”則指任何需要非蛋白質輔因子(如金屬離子、輔酶、血紅素、脂類等)才能形成其功能性結構的蛋白質。因此,apoenzyme 是 apoprotein 的一個子類。
Apoenzyme 是酶分子的無活性蛋白質骨架,其功能依賴于與特定輔因子的結合。隻有結合了輔因子形成全酶後,酶才能發揮其催化生物化學反應的生物學功能。理解 apoenzyme 的概念對于認識酶的組成、調控(例如通過輔因子的可獲得性)以及酶動力學至關重要。
參考資料:
- Wikipedia contributors. (2023, October 16). Apoenzyme. In Wikipedia, The Free Encyclopedia. Retrieved from https://en.wikipedia.org/wiki/Apoenzyme
- Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. (2015). Enzymes: An Introduction. In Biochemistry (8th ed., Section 8.1). W. H. Freeman. Retrieved from https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22589/
- Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Introduction to Enzymes. In Lehninger Principles of Biochemistry (7th ed., Chapter 6). W. H. Freeman. Retrieved from https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/apoenzyme
網絡擴展資料
Apoenzyme(脫輔基酶蛋白)的詳細解釋如下:
1.基本定義
Apoenzyme 是酶(enzyme)的蛋白質部分,單獨存在時不具備催化活性。它需要與輔酶因子(如輔酶、金屬離子等)結合,形成具有功能的全酶(holoenzyme)才能發揮催化作用。
2.結構與組成
- 構成:由純蛋白質組成,屬于複合酶中的蛋白組分。
- 結合方式:與輔酶因子通過非共價鍵(如氫鍵、疏水作用)可逆結合,兩者可通過透析等物理方法分離。
3.功能與作用
- 催化依賴性:脫輔基酶蛋白本身無活性,需依賴輔酶因子提供必要的化學基團或電子傳遞功能,才能激活底物反應。
- 特異性:其蛋白質結構決定了酶的底物選擇性和反應類型,而輔酶因子通常參與輔助催化過程。
4.與全酶的關系
- 全酶(Holoenzyme) = Apoenzyme(脫輔基酶蛋白) + Cofactor(輔酶因子)。
- 例如,某些氧化還原酶需結合NAD⁺或金屬離子(如Mg²⁺)作為輔酶因子才能催化反應。
5.生物學意義
- 代謝調控:輔酶因子的結合與解離可作為細胞調節酶活性的機制之一。
- 酶的分類:根據是否需要輔酶因子,酶可分為單純酶(僅含蛋白質)和結合酶(含脫輔基酶蛋白和輔酶)。
補充說明:
- 術語來源:詞根“apo-”意為“脫離”,強調其需與其他成分結合的特性。
- 應用場景:常見于生物化學領域,尤其在酶學研究中用于描述酶的組成與功能機制。
如需進一步了解酶的催化機制或輔酶類型,可參考生物化學教材或專業文獻。
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