
凝乳酶原(Prorennin)是凝乳酶(Rennin/Chymosin)的无活性前体形式,主要存在于幼年反刍动物胃黏膜中。该酶原在酸性环境(如胃液)中经蛋白酶剪切激活后转化为凝乳酶,其核心功能是通过特异性水解κ-酪蛋白的苯丙氨酸-甲硫氨酸肽键,促使乳汁凝固。这一特性使其成为奶酪制作中不可替代的天然凝固剂。
从生物化学角度分析,凝乳酶原属于天冬氨酸蛋白酶家族,分子量约36 kDa,其基因编码序列在牛科动物中已获完整解析。工业应用中,约80%的奶酪生产依赖微生物重组表达的凝乳酶原,这种生物工程技术有效解决了传统动物源提取的伦理和产量限制。
权威参考文献:
凝乳酶原(Prochymosin)是凝乳酶的无活性前体形式,属于酶原的一种。其具体含义和特点如下:
定义与来源
凝乳酶原是凝乳酶的非活性前体,最早在未断奶的小牛胃中发现。它在生物体内以酶原形式分泌,需通过特定条件激活后才能发挥功能。
结构与激活机制
生物学功能与应用
酶原的普遍意义
酶原的存在是生物体的一种保护机制,避免酶在合成或运输过程中对自身组织造成损害,仅在特定条件下被激活。
总结来说,凝乳酶原是凝乳酶的无活性前体,其激活过程与乳制品加工密切相关,体现了酶原在生物代谢中的高效调控机制。
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